Меню Рубрики

Гидролиз атф в мышцах

Движение любого сочленения осуществляется благодаря сокращениям скелетных мышц. На следующей диаграмме представлен метаболизм энергии в мышце.

Сократительная функция всех типов мышц обусловлена превращением в мышечных волокнах химической энергии определённых биохимических процессов в механическую работу. Гидролиз аденозинтрифосфата (АТФ) как раз и обеспечивает мышцу этой энергией.

Поскольку снабжение мускулатуры АТФ невелико, необходимо активировать метаболические пути к ресинтезу АТФ , чтобы уровень синтеза соответствовал затратам на сокращение мышц. Образование энергии для обеспечения мышечной работы может осуществляться анаэробным (без использования кислорода) и аэробным путем. АТФ синтезируется из аденозиндифосфата ( АДФ ) посредством энергии креатинфосфата, анаэробного гликолиза или окислительного метаболизма. Запасы АТФ в мышцах сравнительно ничтожны и их может хватить лишь на 2-3 секунды интенсивной работы.

Запасы креатинфосфата ( КрФ ) в мышце побольше запасов АТФ и они анаэробно могут быть быстро превращены в АТФ . КрФ – самая «быстрая» энергии в мышцах (она обеспечивает энергию в первые 5-10 секунд очень мощной, взрывной работы силового характера, например, при подъеме штанги). После исчерпания запасов КрФ организм переходит к расщеплению мышечного гликогена, обеспечивающего более продолжительную (до 2-3 минут), но менее интенсивную (в три раза) работу.

Гликолиз — форма анаэробного метаболизма, обеспечивающая ресинтез АТФ и КрФ за счет реакций анаэробного расщепления гликогена или глюкозы до молочной кислоты.

КрФ считается топливом быстрой реализации, который регенерирует АТФ , которого в мышцах незначительное количество и поэтому КрФ является основным энергетиком в течение нескольких секунд. Гликолиз более сложная система, способная функционировать длительное время, поэтому ее значение существенно для более длительных активных действий. КрФ ограничен своим незначительным количеством. Гликолиз же имеет возможность для относительно длительного энергетического обеспечения, но, производя молочную кислоту, заполняет ею двигательные клетки и из-за этого ограничивает мышечную активность.

Связан с возможностью выполнения работы за счет окисления энергетических субстратов, в качестве которых могут использоваться углеводы, жиры, белки при одновременном увеличении доставки и утилизации кислорода в работающих мышцах.

Для пополнения срочных и кратковременных энергетических запасов и выполнения длительной работы мышечная клетка использует так называемые долговременные источники энергии. К ним относятся глюкоза и другие моносахара, аминокислоты, жирные кислоты, глицеролкомпоненты продуктов питания, доставляемые в мышечную клетку через капиллярную сеть и участвующие в окислительном метаболизме. Эти источники энергии генерируют образование АТФ путем сочетания утилизации кислорода с окислением носителей водорода в электронтранспортной системе митохондрии.

В процесс полного окисления одной молекулы глюкозы синтезируется 38 молекул АТФ . При сопоставлении анаэробного гликолиза с аэробным расщеплением углеводов можно заметить, что аэробный процесс в 19 раз эффективнее.

Во время выполнения кратковременных интенсивных физических нагрузок в качестве основных источников энергии используются КрФ , гликоген и глюкоза скелетных мышц. В этих условиях главным фактором, лимитирующим образование АТФ , можно считать отсутствие необходимого количества кислорода. Интенсивный гликолиз приводит к накоплению в скелетных мышцах больших количеств молочной кислоты, которая постепенно диффундирует в кровь и переносится в печень. Высокие концентрации молочной кислоты становятся важным фактором регуляторного механизма, ингибирующего обмен свободных жирных кислот во время физических нагрузок длительностью 30—40 с.

По мере увеличения длительности физических нагрузок происходит постепенное снижение концентрации инсулина в крови. Этот гормон активно участвует в регуляции жирового обмена и при высоких концентрациях тормозит активность липаз. Снижение концентрации инсулина во время длительных физических нагрузок приводит к повышению активности инсулин зависимых ферментных систем, что проявляется в усилении процесса липолиза и увеличении освобождения жирных кислот из депо.

Важность этого регуляторного механизма становится очевидной, когда спортсмены допускают наиболее распространенную ошибку. Нередко, стараясь обеспечить организм легкоусвояемыми источниками энергии, за час до начала соревнований или тренировок они принимают богатую углеводами пищу или концентрированный, содержащий глюкозу, напиток. Такое насыщение организма легкоусвояемыми углеводами приводит через 15—20 минут к повышению уровня глюкозы в крови, а это, в свою очередь, вызывает усиленное выделение инсулина клетками поджелудочной железы. Повышение концентрации этого гормона в крови приводит к усилению потребления глюкозы в качестве источника энергии для мышечной деятельности. В конечном счете, вместо энергетически более выгодных жирных кислот в организме расходуются углеводы. Так, прием глюкозы за час до старта может существенно повлиять на спортивную работоспособность и снизить выносливость к длительной нагрузке.

Активное участие свободных жирных кислот в энергетическом обеспечении мышечной деятельности позволяет более экономно выполнять длительные физические на грузки. Усиление процесса липолиза во время физических нагрузок приводит к освобождению жирных кислот из жировых депо в кровь, и они могут быть доставлены в скелетные мышцы или использованы для образования липопротеинов крови. В скелетных мышцах свободные жирные кислоты проникают в митохондрии, где подвергаются последовательному окислению, сопряженному с фосфорилированием и синтезом АТФ .

Каждый из перечисленных биоэнергетических компонентов физической работоспособности характеризуется критериями мощности, емкости и эффективности (табл. 1).

Таблица 1. Основные биоэнергетические характеристики метаболических процессов — источников энергии при мышечной деятельности

источник

Когда мышца расслабляется, головки миозина отходят от актиновых нитей. Поскольку актиновые и миозиновые нити могут легко скользить относительно друг друга, сопротивление растяжению в расслабленных мышцах оказывается низким, поэтому удлинение мышцы во время расслабления является пассивным.

МЕХАНИЗМ СОКРАЩЕНИЯ МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА.

Основное положение теории скользящих нитей – во время скольжения (сокращения) сами актиновые и миозиновые нити не укорачиваются, так как ширина диска А остается при сокращении постоянной, а І-диски и Н-зоны становятся более узкими или совсем исчезают. Длина протофибрилл не изменяется и при растяжении мышцы. Вместо этого пучки тонких нитей, скользя, выходят из промежутков между толстыми нитями, так что степень их перекрытия уменьшается

Каким же образом осуществляется «разнонаправленное скольжение» актиновых нитей в соседних половинах саркомера?

Во время сокращения каждая головка миозина, или поперечный мостик, связывает миозиновую протофибриллу с актиновой. Наклоны головок создают объединенное усилие, и происходит скольжение (гребок), продвигающий актиновую нить к середине саркомера. Биполярная организация молекул миозина в двух половинах саркомера уже обеспечивает возможность скольжения актиновых нитей в противоположном направлении в левой и правой половине саркомера.

ЭТАПЫ ГЕНЕРАЦИИ СОКРАЩЕНИЯ.

1. Стимуляция мышечного волокна: возбуждение мышц обычно происходит при поступлении потенциала действия от иннервирующих мотонейронов через посредство нервно-мышечных синапсов.

2. В результате на мембране мышечного волокна формируется ПД, который распространяется вглубь мышечного волокна к миофибриллам.

3. Происходит процесс электромеханического сопряжения: он представляет собой преобразование электрического потенциала действия в механическое «скольжение» протофибрилл по отношению друг к другу. Этот процесс происходит в несколько этапов с обязательным посредством ионов кальция!

Механизм, посредством которого Са 2+ активирует волокно, легче понять при рассмотрении структуры актиновых нитей. Актиновая нить длиной около 1 мкм и толщиной 5-7 нм состоит из двух закрученных один вокруг другого и напоминающих нитки бус мономеров актина толщиной каждой по 5 нм. Через регулярные промежутки примерно 40 нм на цепях актина находятся сферические молекулы тропонина, а в желобках между цепями актина лежат нити тропомиозина. В отсутствии Са 2+ , т.е. при расслаблении миофибрилл, длинные молекулы тропомиозина располагаются так, что блокируют прикрепление поперечных мостиков миозина к актиновым цепям. Под влиянием активирующего начала ионов Са 2+ молекулы тропомиозина глубже опускаются в желобки между мономерами актина, открывая участки прикрепления для поперечных мостиков миозина. В результате мостики миозина прикрепляются к актиновым нитям, АТФ расщепляется и развивается мышечная сила. Эти активационные эффекты обусловлены действием Са 2+ на тропонин, причем последний работает как «кальциевый переключатель», а именно: при связывании с Са 2+ молекула тропонина деформируется так, что она толкает тропомиозин в желобки между нитями актина. При этом концентрация тонов Са 2+ должна достигать пороговой величины 10 -6 – 10 -5 моль/л.

Хранение и высвобождение ионов кальция. В состоянии расслабления мышца содержит более 1 мкмоль Са на 1 г сырого веса. Если бы соли Са не были изолированы в особых внутриклеточных хранилищах, обогащенные кальцием мышечные волокна находились бы в состоянии непрерывного сокращения. Структура внутриклеточных систем хранения кальция следующая: во многих участках мембрана мышечной клетки углубляется внутрь волокна, перпендикулярно его продольной оси, образуя трубки; эта система поперечных трубочек (Т-система) соединяется с внеклеточной средой. Перпендикулярно Т-системе, т.е. параллельно миофибриллам, расположена система продольных трубочек (истинный саркоплазматический ретикулум). Пузырьки на концах этих трубочек, терминальные цистерны, находятся очень близко к мембранам поперечной системы, образуя триады. В этих пузырьках и хранится внутриклеточный Са 2+ . В отличие от поперечной системы продольная система не соединяется с окружающей средой.

Таким образом, электромеханическое сопряжение происходит посредством распространения потенциала действия по мембранам поперечной системы внутрь клетки. При этом возбуждение быстро проникает во внутрь волокна, переходит к продольной системе и, в конечном счете, вызывает высвобождение ионов Са 2+ , которые хранятся в терминальных цистернах, во внутриклеточную жидкость около миофибрилл, что ведет к сокращению.

В процессе взаимодействия миозиновых и актиновых нитей в присутствии Са 2+ важную роль играет АТФ.

Энергия АТФ используется во время деятельности скелетной мышцы для трех основных процессов:

1) работы натрий-калиевого насоса, обеспечивающего поддержание постоянства градиента концентрации ионов натрия и калия по обе стороны мембраны;

2) процесса скольжения актиновых и миозиновых нитей, ведущего к укорочению миофибрилл;

3) работы кальциевого насоса, необходимого для расслабления волокна.

В соответствии с этим фермент АТФаза локализован в трех различных структурах мышечного волокна: клеточной мембране, миозиновых нитях, мембранах саркоплазматического ретикулума. АТФ гидролитически арсщепляется и, таким образом, энергетически утилизируется с помощью АТФазы – фермента миозина; причем, процесс активируется актином.

Потребление АТФ при сокращении. Сейчас известно, что головки миозина, которые взаимодействуют с актином, сами содержат каталитические активные центры для расщепления АТФ. АТФаза миозина активируется актином в присутствии ионов Mg 2+ . Поэтому при физиологическом ионном составе среды, т.е. в присутствии ионов Mg 2+ , АТФ расщепляется с освобеждением АДФ и фостата только в случае прикрепления головки миозина к активирующему белку – актину. В каждом цикле прикрепления-отсоединения поперечного мостика АТФ расщепляется только один раз (вероятно, 1 молекула АТФ на 1 поперечный мостик). Это означает, что чем больше поперечных мостиков находится в активном состоянии, тем выше скорость расщепления АТФ и сила, развиваемая мышцей. Таким образом, скорость расщепления АТФ (или метаболическая скорость) и сила, развиваемая мышцей, бывают обычно пропорциональны друг другу. Мышечное сокращение происходит тем быстрее, чем скорее передвигаются поперечные мостики, т.е. чем больше гребковых движений они делают в единицу времени. В результате быстрые мышцы потребляют больше АТФ (или энергии) в единицу времени, чем медленные мышцы, и сохраняют меньше энергии во время тонического удержания нагрузки. Поэтому для «изометрической работы» организм использует преимущественно медленные (тонические) «красные» мышцы, тогда как бедные миоглобином «белые» мышцы служат для быстрых движений.

Механизм действия АТФ. Молекула АТФ с поперечным мостиком после завершения его «гребкового» движения, и это обеспечивает энергию для разделения компонентов, участвующих в реакции – актина и миозина. После этого головки миозина отсоединяются от актина; затем АТФ расщепляется до АДФ и фосфата с промежуточным образованием комплекса фермент-продукт. Расщепление является обязательным условием для следующего прикрепления поперечного мостика к актину с освобождением АДФ и фосфата и «гребковым» движением мостика. Когда движение мостика завершается, с ним связывается новая молекула АТФ, и начинается новый цикл.

Циклическая активность поперечных мостиков, т.е. ритмическое прикрепление и отсоединение мостиков, которое обеспечивает мышечное сокращение, возможна только до тех пор, пока продолжается гидролиз АТФ, т.е. пока происходит активация АТФазы. Если расщепление АТФ заблокировать, мостики не могут повторно прикрепляться, мышца расслабляется.

После смерти содержание АТФ в мышечных клетках снижается, когда оно переходит критический уровень, поперечные мостики оказываются устойчиво прикрепленными к актиновой нити (пока не произойдет аутолиз). В таком состоянии актиновые и миозиновые нити прочно связаны друг с другом, мышца находится в состоянии трупного окоченения.

Ресинтез АТФ осуществляется двумя основными путями:

1) ферментативный перенос фосфатной группы от креатинфосфата на АДФ. Ресинтез обеспечивается по этому пути в течение тысячных долей секунды, т.к. запасы КФ значительно больше в клетке, чем АТФ;

2) гликолитические и окислительные процессы в покоящейся и деятельной мышце – медленный ресинтез АТФ через окисление молочной и пировиноградной кислот.

Нарушение ресинтеза АТФ ядами ведет к полному исчезновению АТФ и креатинфосфата, вследствие чего кальциевый насос перестает работать. Концентрация Са 2+ в области миофибрилл значительно возрастает и мышца приходит в состояние длительного необратимого укорочения. Это состояние называется контрактурой.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

источник

Гидролиз АТФ является источником энергии во время мышечного сокращения:

АТФ + Н20 АТФаза → АДФ + Н3Р04 + 810 ккал (40 кДж).

При этом химическая энергия макроэргических связей АТФ без потерь трансформируется в механическую работу мышц. Во время расслабления мышцы АТФ обеспечивает работу ионных насосов, возвращения ионов Са + + в депо саркоплазматического ретикулума. Запасы АТФ в мышечных клетках незначительны (около 0,25%), но содержание его остается постоянным. Накапливать большее количество АТФ мышца не может из-за подавления миозиновои АТФазы, при этом теряется его способность к сокращению. Снижение концентрации АТФ в клетках приводит к угнетению действия «кальциевых насосов», вследствие чего мышца не может расслабляться. Обычно запасов АТФ в клетке хватает на 3-4 одиночных сокращения максимальной силы. Во время работы мышц количество АТФ в них значительно не снижается вследствие постоянного его ресинтеза:

Читайте также:  Качаем мышцы в контакте

АДФ + Н3Р04 + 810 ккал → АТФ.

Биоэнергетические процессы в мышцах

Основным условием нормальной работы мышцы баланс между гидролизом и ресинтезом АТФ. Факторы, от которых зависит баланс АТФ:

• интенсивность работы мышц;

• обеспечение организма кислородом;

• активность ферментов, регулирующих процессы катаболизма;

• наличие субстратов для окисления.

В зависимости от вида работы окисления энергетических субстратов и ресинтез АТФ в мышцах может происходить как аэробным, так и анаэробным путем.

Интенсивная работа мышц происходит в анаэробных условиях и требует больших затрат энергии АТФ в единицу времени. Запасы субстратов (креатинфосфата, гликогена), которые обеспечивают выработку энергии, небольшие, а активность ферментов быстро снижается из-за накопления агрессивных метаболитов, например, молочной кислоты. Затраты энергии за единицу времени при такой работы значительно превышают ресинтез, поэтому возникает отрицательный баланс АТФ.

Работа невысокой интенсивности проходит в условиях достаточного обеспечения клеток кислородом. Запасы энергетических субстратов достаточные для выполнения длительной мышечной работы. Конечные продукты аэробного окисления (СО2, Н2О, мочевина) не имеют негативного влияния на активность ферментов. Количество молекул АТФ, расходуемых и ресинтезуються за единицу времени, будет примерно одинаковой.

В состоянии покоя и при восстановлении после мышечной нагрузки, в условиях полного обеспечения организма кислородом, баланс АТФ будет уравновешенным.

В скелетных мышцах человека в анаэробных условиях обнаружены три пути ресинтеза АТФ:

Креатинфосфокиназний (алактатный) путь ресинтеза АТФ чрезвычайно быстрый, включается мгновенно, не требует кислорода, не дает нежелательных побочных продуктов, максимально эффективен, поскольку до 80% выделяемой энергии может быть использовано на сокращение мышцы. Он активируется через 2 с после начала работы. Запасов креатинфосфата хватает лишь на 20 с работы мышцы. Пусковым сигналом этого механизма является повышение концентрации АДФ в клетке. Реакцию катализирует фермент КФК (КФК):

За счет каждой молекулы креатинфосфата образуется одна молекула АТФ. В мышечном волокне креантинфосфат и АТФ расположены поблизости от сократительных элементов. Креатинфосфат связан с актином и мембранами саркоплазматического ретикулума. С актином также связана КФК. Энзим чувствителен к изменениям рН среды. Максимальную активность он проявляет в слабощелочной и инактивируется в кислой среде. Ионы Са2 + и креатин повышают активность КФК. Максимальной активности креатинфосфокиназна реакция достигает через 2 с после начала работы.

Запасы креатинфосфата в мышцах ограничены. В нетренированного человека их хватает на 10 — 15 с работы). Креатинфосфокиназна реакция играет ведущую роль в энергообеспечении мышц во время кратковременной работы максимальной мощности, а также при переходе от состояния покоя к работе. Она обеспечивает локальную мышечную выносливость. В аэробных условиях и высоком содержании АТФ в мышце креатинфосфокиназна реакция проходит в обратном направлении. Это происходит в период отдыха, а также при выполнении длительной работы.

В мышечных клетках креатинфосфат является не только формой сохранения энергии. При выполнении работы умеренной мощности, в частности в миокарде, креатинфосфат выполняет функцию транспортной формы богатых энергией фосфатных групп, которые образовались в процессе окислительного фосфорилирования, из митохондрий к миофибрилл31).

АТФ, образовавшийся в процессе окислительного фосфорилирования в матриксе митохондрий, переносится через внутреннюю мембрану специфической АТФАДФтранслоказою на активный центр митохондриального изофермента креатинкиназы, расположенный на внешней поверхности внутренней мембраны. В межмембранном пространстве с участием ионов Mg2 + и креатина образуется тройной ензимсубстратний комплекс креатинкреатинкиназаАТФMg2 +, что расщепляется с образованием креатинфосфата и АДФMg2 +. Креатинфосфат диффундирует в цитоплазму, где используется в креатинкиназний реакции для ресинтеза АТФ.

Гликолитический (лактатный) путь ресинтеза АТФ «включается» при напряженной мышечной деятельности, когда обеспечение мышечных клеток кислородом отстает от потребности в нем. В анаэробных условиях скорость окисления глюкозы крови (гликолиз) и гликогена мышц (гликогенолиз) с образованием молочной кислоты (лактата) увеличивается в сотни раз:

Энергетический эффект гликолиза составляет лишь 2 молекулы АТФ. Максимальная его мощность равна 750 кДж / кг · мин, что в 2-3 раза выше мощности аэробного окисления. Гликолиз начинается через 10-15 секунд от начала мышечной работы и достигает максимальной скорости на 20-30 секунде. Метаболическая емкость его колеблется от 30 с до 2-6 мин и зависит от внутримышечных запасов углеводов и резервов буферных систем, регулирующих рН в клетке. Запасы гликогена в мышцах незначительны, а молочная кислота быстро накапливается в клетках, вызывает ацидоз. Вследствие снижения рН подавляется активность ферментов, в частности гликолитических, меняется осмотическое давление в клетках, усиливается тканевое дыхание.

Эффективность гликолиза незначительная, только 4% энергии, которую содержит молекула глюкозы, используется для ресинтеза АТФ, большая ее часть аккумулируется в молекулах молочной кислоты).

Миокиназний (аварийный) путь ресинтеза АТФ происходит только в мышцах при значительном увеличении количества АДФ:

Реакцию катализирует фермент аденилаткиназа. Ресинтез АТФ за счет миокиназнои реакции происходит при значительном утомлении, когда скорость процессов ресинтеза АТФ не уравновесит скорости его гидролиза. Часть АМФ, образовавшийся может необратимо дезаминуватися к Инозиновая кислоты и выводиться из энергетического обмена, что невыгодно для организма. Главное значение этой реакции заключается в образовании АМФ, который является мощным аллостерическим активатором ключевых ферментов гликолиза и гликогенолиза. Миокиназна реакция обратная при наличии достаточного количества АТФ в клетке.

Аэробный ресинтез АТФ, или окислительное фосфорилирование (тканевое дыхание)

Аэробный ресинтез АТФ, или окислительное фосфорилирование (тканевое дыхание), обеспечивает 90% всей энергии, которую вырабатывает организм. В процессе окислительного фосфорилирования как энергетические субстраты могут использоваться различные соединения: углеводы, липиды, свободные аминокислоты, пептиды, молочная кислота, кетоновые тела и др.. Конечные продукты аэробного окисления (Н2О, СО2, мочевина) не изменяют рН внутренней среды организма. Энергетическая эффективность аэробного окисления во много раз выше, чем гликолиза. При полном аэробном окислении одной молекулы глюкозы образуется 38 молекул АТФ, то есть в 19 раз больше, чем при анаэробном. Больше энергии высвобождается при аэробной окисления нейтральных жиров — более 400 молекул АТФ. Вклад белков в аэробный ресинтез АТФ лишь 6% от общей энергопродукции. При умеренной мышечной работы, продолжается более 40 минут, как энергетические субстраты могут использоваться свободные аминокислоты и отдельные пептиды. Энергетический эффект от окисления одной аминокислоты составляет примерно 15 — 20 АТФ, пептидов (в зависимости от количества аминокислот) — от нескольких сотен до нескольких тысяч молекул АТФ.

У нетренированных людей процесс тканевого дыхания начинается на 2-4й минуте от начала мышечной работы и на первой минуте в спортсменивстаерив. Емкость аэробного ресинтеза АТФ практически безгранична и может обеспечивать длительную работу мышц большой и умеренной мощности в течение нескольких часов). Максимальная мощность аэробного окисления поддерживается 15-30 минут. При пролонгированном мышечной нагрузке она постепенно снижается. Окислительное фосфорилирование — биохимическая основа общей выносливости, его эффективность составляет более 50%.

Механизм окислительного фосфорилирования — основной путь образования АТФ в сердечной мышце. Запасы АТФ и креатинфосфата в нем меньше, чем в скелетных мышцах, а затраты энергии значительны. В миокарде регенерация АТФ анаэробным путем практически не имеет значения, поэтому его клетки очень чувствительны к дефициту кислорода. Главными энергетическими субстратами в сердечной мышце в отличие от скелетных свободные жирные кислоты и другие неуглеводной соединения, которые обеспечивают около 65-70% потребностей миокарда в АТФ. Кроме того, используются глюкоза, молочная и пировиноградная кислоты. После приема пищи увеличивается использование глюкозы, а жирных кислот уменьшается. Во время физической нагрузки возрастает доля молочной кислоты в энергообеспечении миокарда.

источник

• Представители семейства миозинов осуществляют гидролиз АТФ по общей схеме

• Сродство миозина к актину определяется нуклеотидом (АТФ, АДФ-Фн или АДФ), ассоциированным с сайтом связывания

• Миозины, которые в сайте связывания содержат АТФ или АДФ-Фн, лишь в слабой степени способны связываться с актином

• В состоянии слабого связывания миозин быстро ассоциирует с актином и быстро от него отщепляется

• Гидролиз АТФ «активирует» миозин и происходит, пока последний не связан с актином

• В результате рабочего ходя миозина генерируется усилие и происходит высвобождение фосфата после повторного связывания актина миозином-АДФ-Фн

• Миозины, которые в сайте связывания содержат АДФ или не содержат нуклеотида, способны к сильному связыванию актина

• В состоянии сильного связывания миозины, в течение долгого времени остаются присоединенными к актину

• В состоянии слабого связывания миозины не способны генерировать усилия

• В состоянии сильного связывания миозины не сдвигаются с места при приложении внешних усилий

Все известные миозины осуществляют гидролиз АТФ до АДФ и Фн по общей схеме. На рисунке ниже представлена схема гидролиза АТФ, сопряженного с поворотом плеча рычага. Это сопряжение гидролиза АТФ с конформационными изменениями позволяет миозину продвигаться самому и продвигать карго вдоль актиновых филаментов.

В отсутствие АТФ миозин прочно и стереоспецифично связывается с актином, образуя т. н. комплекс окоченения. (После смерти уровень АТФ снижается и мышцы теряют эластичность. Это происходит вследствие образования актомиозинового комплекса, что приводит к трупному окоченению.)

При связывании АТФ с миозином (шаг I на рисунке) происходит открытие углубления, связывающего актин; при этом взаимодействие актина с миозином ослабляется. Это приводит к отделению миозина от актина (шаг 2). При такой конформации миозин прочно связывает АТФ, не не гидролизует его, поскольку необходимые для химического катализа боковые цепи аминокислот расположены таким образом, что не могут атаковать b-у фосфатную связь АТФ.

В миозине происходит второе конформационное изменение, в результате которого АТФ гидролизуется до АДФ и Фн, остающихся нековалентно связанными с миозином (шаг 3). Это конформационное изменение включает движение структурных элементов в моторном домене, которые приводят к повороту регуляторного домена. Регуляторный домен, который действует как плечо рычага миозина, поворачивается в исходное состояние, в котором миозин готов к выполнению рабочего хода.

Без связанного актина высвобождение фосфата из миозина в исходном состоянии происходит крайне медленно. Это обеспечивает возможность миозину не расходовать АТФ, когда он не взаимодействует с актином. После связывания с актином (шаг 4) скорость высвобождения фосфата из миозина сильно увеличивается.

Силовое усилие миозина, т. е. вращение регуляторного домена (шаг 5), сопровождает шаг высвобождения фосфата. После завершения силового усилия происходит высвобождение АДФ (шаг 6), что приводит к образованию миозина, присоединенного к актину, но не содержащего нуклеотид. Цикл повторяется при присоединении АТФ к миозину. В зависимолсти от типа миозина, каждый цикл связывания АТФ, его гидролиза и высвобождения фосфата приводит к продвижению по актиновому филаменту на расстояние между 3 и 23 нм.

Сродство миозина к актину в ходе цикла гидролиза АТФ меняется. Промежуточные продукты этого цикла можно охарактеризовать в соответствии с их сродством к актиновым филаментам. Миозины, которые содержат связанный АТФ или АДФ-ФП, находятся в состоянии слабого связывания или генерации предварительных усилий (шаги 2 и 4), которые характеризуются присоединением и диссоциацией от актинового филамента во временной шкале в 100 раз быстрее, чем цикл гидролиза АТФ.

Эти слабые состояния связывания не дают силу. Если актиновый филамент втягивается относительно миозина в этих состояниях, миозины скользят по филаментам, поскольку они присоединяют и отсоединяются от актина очень быстро. В состоянии слабого связывания миозин вращается в исходном состоянии, готовя себя для генерации усилий. Если актиновые филаменты вытянуты, миозин сильно связан с ним и противостоит движению и выполняет роль якоря актинового филамента.

Каждый шаг, включающий связывание АТФ, его гидролиз и высвобождение Фн и АДФ,
позволяет миозину сделать один шаг вдоль актинового филамента.
Изменения конформации, связанные с циклом АТФ, приводят к таким изменениям сродства миозина к актину,
которые вызывают попеременное его связывание с актиновыми филаментами и отщепление от них.

источник

АТФ (аденозинтрифосфат) представляет собой органическую молекулу с высокоэнергетическими связями, состоящими из аденинового кольца, рибозы и трех фосфатных групп. Он играет фундаментальную роль в обмене веществ, так как он транспортирует необходимую энергию для эффективного функционирования ряда клеточных процессов..

Он широко известен под термином «энергетическая валюта», поскольку его образование и использование происходит легко, что позволяет быстро «оплачивать» химические реакции, требующие энергии..

Хотя молекула невооруженным глазом мала и проста, она сохраняет значительное количество энергии в своих звеньях. Фосфатные группы имеют отрицательные заряды, которые находятся в постоянном отталкивании, что делает его лабильным и легко разрушаемым звеном..

Гидролиз АТФ — это распад молекулы в присутствии воды. Благодаря этому процессу выделяемая энергия высвобождается.

Существует два основных источника АТФ: фосфорилирование на уровне субстрата и окислительное фосфорилирование, причем последний является наиболее важным и наиболее используемым клеткой..

Окислительное фосфорилирование сочетает окисление FADH2 и NADH + H + в митохондриях и фосфорилирования на уровне субстрата происходит вне цепи переноса электронов, в таких маршрутах, как гликолиз и цикл трикарбоновых кислот.

Эта молекула отвечает за обеспечение энергии, необходимой для большинства процессов, происходящих внутри клетки, от синтеза белка до локомоции. Кроме того, он обеспечивает прохождение молекул через мембраны и воздействует на передачу сигналов клетками..

  • 1 структура
  • 2 функции
    • 2.1 Энергоснабжение для транспорта натрия и калия через мембрану
    • 2.2 Участие в синтезе белка
    • 2.3 Обеспечение энергией для передвижения
  • 3 Гидролиз
    • 3.1 Почему происходит это высвобождение энергии?
  • 4 Получение АТФ
    • 4.1 Окислительное фосфорилирование
    • 4.2 Фосфорилирование на уровне субстрата
  • 5 АТФ цикл
  • 6 Другие энергетические молекулы
  • 7 ссылок
Читайте также:  Взорви свои грудные мышцы

АТФ, как следует из его названия, является нуклеотидом с тремя фосфатами. Его особая структура, особенно две пирофосфатные связи, делают его энергетически богатым соединением. Он состоит из следующих элементов:

— Азотистое основание, аденин. Азотистые основания представляют собой циклические соединения, которые содержат в своей структуре один или несколько атомов азота. Мы также находим их в качестве компонентов в нуклеиновых кислотах, ДНК и РНК.

— Рибоза находится в центре молекулы. Это сахар пентозного типа, поскольку в нем пять атомов углерода. Его химическая формула C5H10О5. Углерод 1 рибозы присоединен к адениновому кольцу.

— Три фосфатных радикала. Последние два являются «звеньями высокой энергии» и представлены в графических структурах символом virgulilla:

. Фосфатная группа является одной из наиболее важных в биологических системах. Три группы называются альфа, бета и гамма, от ближайшего к дальнему.

Эта связь очень лабильна, поэтому она разделяется быстро, легко и спонтанно, когда этого требуют физиологические условия организма. Это происходит потому, что отрицательные заряды трех фосфатных групп пытаются постоянно отходить друг от друга..

АТФ играет незаменимую роль в энергетическом обмене практически всех живых организмов. По этой причине его часто называют энергетической валютой, поскольку его можно постоянно тратить и пополнять всего за несколько минут..

Прямой или косвенный, АТФ обеспечивает энергию для сотен процессов, в дополнение к действию в качестве донора фосфата.

В общем, АТФ действует как сигнальная молекула в процессах, происходящих внутри клетки, необходимо синтезировать компоненты ДНК и РНК и для синтеза других биомолекул участвует в трафике через мембраны, среди других.

Использование АТФ можно разделить на основные категории: транспорт молекул через биологические мембраны, синтез различных соединений и, наконец, механическая работа..

Функции СПС очень широки. Кроме того, он вовлечен в так много реакций, что было бы невозможно назвать их всех. Поэтому мы обсудим три конкретных примера, иллюстрирующих каждое из трех упомянутых применений..

Ячейка является чрезвычайно динамичной средой, которая требует поддержания определенных концентраций. Большинство молекул не попадают в клетку случайно или случайно. Для того чтобы молекула или вещество могли проникнуть внутрь, оно должно делать это посредством своего конкретного переносчика..

Транспортеры — это белки, которые пересекают мембрану и функционируют как клеточные «привратники», контролирующие поток материалов. Следовательно, мембрана является полупроницаемой: она позволяет некоторым соединениям проникать, а другим — нет..

Одним из самых известных видов транспорта является натриево-калиевый насос. Этот механизм классифицируется как активный транспорт, так как движение ионов происходит против их концентрации, и единственный способ выполнить это движение — ввести энергию в систему в форме АТФ..

Подсчитано, что одна треть АТФ, образующегося в клетке, используется для поддержания работы насоса. Ионы натрия постоянно перекачиваются на поверхность клетки, а ионы калия — наоборот.

Логично, что использование АТФ не ограничивается транспортировкой натрия и калия. Есть другие ионы, такие как кальций, магний и другие, которые нуждаются в этой энергетической валюте, чтобы войти.

Молекулы белка образованы аминокислотами, связанными между собой пептидными связями. Для их формирования требуется разрыв четырех высокоэнергетических связей. Другими словами, для образования белка средней длины необходимо гидролизовать значительное количество молекул АТФ..

Синтез белков происходит в структурах, называемых рибосомами. Они способны интерпретировать код, которым обладает РНК-мессенджер, и транслировать его в аминокислотную последовательность, АТФ-зависимый процесс.

В наиболее активных клетках синтез белка может направлять до 75% АТФ, синтезированного в этой важной работе.

С другой стороны, клетка не только синтезирует белки, она также нуждается в липидах, холестерине и других необходимых веществах, и для этого требуется энергия, содержащаяся в связях АТФ..

Механическая работа является одной из важнейших функций СПС. Например, чтобы наше тело могло выполнять сокращение мышечных волокон, необходимо наличие большого количества энергии..

В мышцах химическая энергия может быть преобразована в механическую энергию благодаря реорганизации протеинов с сокращающей способностью, которые ее формируют. Длина этих структур изменена, укорочена, что создает напряжение, которое приводит к генерации движения.

У других организмов движение клеток также происходит благодаря наличию АТФ. Например, движение ресничек и жгутиков, которое позволяет перемещать определенные одноклеточные организмы, происходит посредством использования АТФ.

Другое конкретное движение — амебное, которое включает в себя выпячивание псевдоподы на концах клетки. Несколько типов клеток используют этот механизм локомоции, включая лейкоциты и фибробласты.

В случае половых клеток локомоция необходима для эффективного развития эмбриона. Эмбриональные клетки перемещаются на значительные расстояния от места их происхождения до региона, в котором они должны создавать специфические структуры..

Гидролиз АТФ — это реакция, которая включает распад молекулы в присутствии воды. Реакция представляется следующим образом:

АТФ + Вода ⇋ АДФ + ПЯ + энергия. Где, термин PЯ оно относится к группе неорганических фосфатов, а ADP представляет собой аденозиндифосфат. Обратите внимание, что реакция обратима.

гидролиз АТФ это явление, которое включает высвобождение огромной энергии суммы. Разрывная любые ссылки пирофосфаты результаты в выпуске 7 ккал на моль — в частности 7.3 АТФ в АДФ и 8.2 для получения аденозин монофосфат (АМФ) из АТФ. Это соответствует 12000 калорий на моль АТФ.

Поскольку продукты гидролиза намного более стабильны, чем исходное соединение, то есть АТФ.

Необходимо отметить, что только гидролиз, который происходит на пирофосфатных связях с образованием АДФ или АМФ, приводит к выработке энергии в важных количествах..

Гидролиз других связей в молекуле не обеспечивает столько энергии, за исключением гидролиза неорганического пирофосфата, который имеет большое количество энергии.

Выделение энергии из этих реакций используется для проведения метаболических реакций внутри клетки, поскольку многие из этих процессов требуют энергии для функционирования, как на начальных этапах путей деградации, так и в биосинтезе соединений..

Например, при метаболизме глюкозы начальные стадии включают фосфорилирование молекулы. На следующих шагах генерируется новый ATP, чтобы получить положительный чистый доход.

С энергетической точки зрения, существуют другие молекулы, у которых высвобождение энергии больше, чем у АТФ, включая 1,3-бифосфоглицерат, карбамилфосфат, креатининфосфат и фосфоенолпируват..

АТФ может быть получен двумя путями: окислительное фосфорилирование и фосфорилирование на уровне субстрата. Первый требует кислорода, а второй не нуждается в нем. Примерно 95% образовавшегося АТФ происходит в митохондриях.

Окислительное фосфорилирование включает процесс окисления питательных веществ в две фазы: получение восстановленных коферментов NADH и FADH2 производные витаминов.

Восстановление этих молекул требует использования водорода из питательных веществ. У жиров выработка коэнзимов замечательна благодаря огромному количеству водородов, которые они имеют в своей структуре, по сравнению с пептидами или углеводами..

Хотя есть несколько способов получения коферментов, наиболее важный путь — цикл Кребса. Впоследствии восстановленные коферменты концентрируются в дыхательных цепях, расположенных в митохондриях, которые переносят электроны к кислороду.

Цепь переноса электронов образована серией белков, связанных с мембраной, которые накачивают протоны (H +) наружу (см. Изображение). Эти протоны снова проникают через мембрану через другой белок, АТФ-синтазу, отвечающую за синтез АТФ..

Другими словами, мы должны уменьшить коферменты, больше АДФ и кислорода вырабатывают воду и АТФ.

Фосфорилирование на уровне субстрата не так важно, как механизм, описанный выше, и, поскольку оно не требует молекул кислорода, оно обычно связано с ферментацией. Таким образом, несмотря на то, что он очень быстрый, он извлекает мало энергии, если сравнить его с процессом окисления, он будет примерно в 15 раз меньше.

В нашем организме ферментативные процессы происходят на мышечном уровне. Эта ткань может функционировать без кислорода, поэтому вполне возможно, что молекула глюкозы разлагается до молочной кислоты (например, когда мы занимаемся спортом)..

В ферментации конечный продукт все еще обладает энергетическим потенциалом, который можно извлечь. В случае ферментации в мышцах содержание углерода в молочной кислоте находится на том же уровне восстановления, что и в исходной молекуле: глюкоза.

Таким образом, производство энергии происходит путем образования молекул, которые имеют высокоэнергетические связи, в том числе 1,3-бифосфоглират и фосфоенолпируват.

Например, в гликолизе гидролиз этих соединений связан с образованием молекул АТФ, отсюда и термин «на уровне субстрата»..

АТФ никогда не сохраняется. Он находится в непрерывном цикле использования и синтеза. Таким образом, создается баланс между образованным АТФ и его гидролизованным продуктом, АДФ..

АТФ не единственная молекула, состоящая из нуклеозид-бифосфата, который существует в клеточном метаболизме. Существует ряд молекул со структурами, похожими на АТФ, которые имеют сравнимое энергетическое поведение, хотя они не так популярны, как АТФ.

Наиболее ярким примером является ГТФ, трифосфат гуанозина, который используется в известном цикле Кребса и в глюконеогенном пути. Другие менее используемые CTP, TTP и UTP.

источник

1. В результате вызываемого миозином гидролиза АТФ поперечные мостики получают энергию для развития тянущего усилия.

2. Разрыв связи между миозином и актином после завершения рабочего хода.

3. Энергетическое обеспечение процесса депонирования кальция в саркоплазматическом ретикулуме. (Гидролиз АТФ под действием Са-АТФазы саркоплазматического ретикулума поставляет энергию для активного транспорта Са 2+ в латеральные мешки саркоплазматического ретикулума, что приводит к снижению цитоплазматического Са 2+ до исходного уровня. Соответственно, сокращение завершается, и мышечное волокно расслабляется).

Какое количество АТФ содержится в организме?

Судя по всему выше изложенному, требуется колоссальное количество АТФ. В скелетных мышцах при их переходе от состояния покоя к сократительной активности — в 20 раз (или даже в несколько сотен раз) резко одномоментно повышается скорость расщепления АТФ.

Однако, запасы АТФ в мышцах сравнительно ничтожны (около 0,75 % от ее массы) и их может хватить лишь на 2-3 секунды интенсивной работы.

Рис.15. Аденозинтрифосфат (АТФ, ATP). Молярная масса 507.18г/моль

Это происходит потому, что АТФ — крупная тяжелая молекула (рис.15). АТФ представляет собой нуклеотид, образованный азотистым основанием аденином, пятиуглеродным сахаром рибозой и тремя остатками фосфорной кислоты. Фосфатные группы в молекуле АТФ соединены между собой высокоэнергетическими (макроэргическими) связями. Подсчитано, что если бы в организме содержалось количество АТФ, достаточное для использования в течение одного дня, то вес человека, даже ведущего сидячий образ жизни, был бы на 75% больше.

Чтобы поддерживать длительное сокращение, молекулы АТФ должны образовываться в процессе метаболизма с такой же скоростью, с какой они расщепляются во время сокращения. Поэтому АТФ является одним из самых часто обновляемых веществ, так у человека продолжительность жизни одной молекулы АТФ менее 1 мин. В течение суток одна молекула АТФ проходит в среднем 2000—3000 циклов ресинтеза (человеческий организм синтезирует около 40 кг АТФ в день, но содержит в каждый конкретный момент примерно 250 г), то есть запаса АТФ в организме практически не создаётся, и для нормальной жизнедеятельности необходимо постоянно синтезировать новые молекулы АТФ.

Таким образом, для поддержания активности мышечной ткани на определенном уровне необходим быстрый ресинтез АТФ с той же скоростью, с какой он расходуется.Это происходит в процессе рефосфорилирования, при соединении АДФ и фосфатов

Синтез АТФ —фосфорилирование АДФ

В организме АТФ образуется из АДФ и неорганического фосфата за счет энергии, освобождающейся при окислении органических веществ и в процессе фотосинтеза. Этот процесс называется фосфорилированием. При этом должно быть затрачено не менее 40 кДж/моль энергии, которая аккумулируется в макроэргических связях:

Субстратное фосфорилирование АТФ Окислительное фосфорилирование АТФ

Фосфорилирование АДФ возможно двумя способами: субстратное фосфорилирование и окислительное фосфорилирование (используя энергию окисляющихся веществ). Основнаямасса АТФ образуется на мембранах митохондрий в ходе окислительного фосфорилирования Н-зависимой АТФ – синтазой.. Субстратное фосфорилирование АТФ не требует участия мембранных ферментов, оно происходит в процессе гликолиза или путём переноса фосфатной группы с других макроэргических соединений..

Реакции фосфорилирования АДФ и последующего использования АТФ в качестве источника энергии образуют циклический процесс, составляющий суть энергетического обмена.

Существуют три способа образования АТФ во время сокращения мышечного волокна.

Три основных пути ресинтеза АТФ:

1 — креатинфосфатная (КФ) система

3 — окислительное фосфорилирование

Креатинфосфатная (КФ) система –

— фосфорилирование АДФ путем переноса фосфатной группы от креатинфосфата

— анаэробный креатинфосфатный ресинтез АТФ.

Рис.16. Креатинфосфатная(КФ)система ресинтеза АТФ в организме

Для поддержания активности мышечной ткани на определенном уровне необходим быстрый ресинтез АТФ. Это происходит в процессе рефосфорилирования, при соединении АДФ и фосфатов. Наиболее доступным веществом, которое используется для ресинтеза АТФ, в первую очередь является креатинфосфат (рис.16), легко передающий свою фосфатную группу на АДФ:

КрФ – это соединение азотосодержащего вещества креатинина с фосфорной кислотой. Концентрация его в мышцах составляет примерно 2–3 %, т. е. в 3–4 раза больше по сравнению с АТФ. Умеренное (на 20–40 %) снижение содержания АТФ сразу же ведет к использованию КрФ. Однако при максимальной работе запасы креатинфосфата также быстро истощаются. Благодаря фосфорилированию АДФ креатинфосфатом обеспечивается очень быстрое образование АТФ в самом начале сокращения.

В течение периода покоя концентрация креатинфосфата в мышечном волокне возрастает до уровня, примерно в пять раз превышающего содержание АТФ. В начале сокращения, когда начинаются снижение концентрации АТФ и увеличение концентрации АДФ вследствие расщепления АТФ под действием АТФазы миозина, реакция сдвигается в сторону образования АТФ за счет креатинфосфата. При этом переход энергии совершается с такой большой скоростью, что в начале сокращения концентрация АТФ в мышечном волокне изменяется мало, в то время как концентрация креатинфосфата падает быстро.

Читайте также:  Затекают мышцы по утрам

Хотя АТФ образуется за счет креатинфосфата очень быстро, посредством единственной ферментативной реакции (рис.16), количество АТФ лимитировано исходной концентрацией креатинфосфата в клетке. Чтобы мышечное сокращение могло продолжаться дольше нескольких секунд, необходимо участие двух других, упоминавшихся выше, источников образования АТФ. После начала сокращения, обеспечиваемого за счет использования креатинфосфата, подключаются более медленные, требующие участия многих ферментов пути окислительного фосфорилирования и гликолиза, благодаря которым скорость образования АТФ увеличивается до уровня, соответствующего скорости расщепления АТФ.

Какая система синтеза АТФ самая быстрая?

Система КФ (креатинфосфата) — это самая быстрая система ресинтеза АТФ в организме, поскольку она включает в себя только одну ферментативную реакцию. Она осуществляет перенос высокоэнергетического фосфата прямо с КФ на АДФ с образованием АТФ. Однако способность этой системы ресинтезировать АТФ ограничена, так как запасы КФ в клетке невелики. Поскольку эта система не использует для синтеза АТФ кислород, ее считают анаэробным источником АТФ.

Сколько КФ хранится в организме?

Общих запасов КФ и АТФ в организме хватило бы менее чем на 6 секунд интенсивной физической нагрузки.

В чем заключается преимущество анаэробной выработки АТФ с использованием КФ?

Система КФ/АТФ используется во время кратковременной интенсивной физической нагрузки. Она расположена на головках молекул миозина, т. е. непосредственно в месте потребления энергии. Система КФ/АТФ используется, когда человек совершает быстрые движения, например, быстро поднимается в гору, выполняет высокие прыжки, бежит стометровку, быстро поднимается с кровати, убегает от пчелы или отскакивает в сторону от грузовика при переходе улицы.

— фосфорилирование АДФ в цитоплазме

— расщепление гликогена и глюкозы в анаэробных условиях с образованием молочной кислоты и АТФ.

Для восстановления АТФ с целью продолжения интенсивной мышечной деятельности в процесс включается следующий источник энергообразования – ферментативное расщепление углеводов в бескислородных (анаэробных) условиях.

Рис.17. Общая схема гликолиза

Процесс гликолиза схематично представлен следующим образом (рис.17).

Появление в процессе гликолиза свободных фосфатных групп делает возможным ре-синтез АТФ из АДФ. Однако при этом кроме АТФ образуются две молекулы молочной кислоты.

Процесс гликолиза более медленный по сравнению с креатинфосфатным ресинтезом АТФ. Длительность работы мышц в анаэробных (бескислородных) условиях ограничена в связи с исчерпыванием запасов гликогена или глюкозы и в связи с накоплением молочной кислоты.

Анаэробное образование энергии путем гликолиза производится неэкономно с большим расходом гликогена, так как используется только часть содержащейся в нем энергии (молочная кислота при гликолизе не используется, хотя содержит значительные запасы энергии).

Конечно, уже на этом этапе часть молочной кислоты окисляется некоторым количеством кислорода до углекислого газа и воды:

С3Н6О3 + 3О2 = 3СО2 + 3Н2О 41

Образующаяся при этом энергия идет на ресинтез углевода из других частей молочной кислоты. Однако ограниченное количество кислорода при очень интенсивной физической нагрузке оказывается недостаточным для поддержания реакций, направленных на преобразование молочной кислоты и ресинтез углеводов.

Откуда берется АТФ для физической активности, продолжающейся более 6 секунд?

При гликолизе АТФ образуется без использования кислорода (анаэробно). Гликолиз происходит в цитоплазме мышечной клетки. В процессе гликолиза углеводы окисляются до пирувата или лактата и выделяются 2 молекулы АТФ (3 молекулы, если начинать расчет с гликогена). При гликолизе АТФ синтезируется быстро, но медленнее, чем в системе КФ.

Что является конечным продуктом гликолиза — пируват или лактат?

Когда гликолиз протекает медленно, и митохондрии адекватно акцептируют восстановленный НАДН, конечным продуктом гликолиза является пируват. Пируват превращается в ацетил-КоА (реакция, требующая НАД) и подвергается полному окислению в цикле Кребса и ЦПЭ. Когда митохондрии не могут обеспечить адекватное окисление пирувата или регенерацию акцепторов электронов (НАД или ФАДН), пируват превращается в лактат. Превращение пирувата в лактат уменьшает концентрацию пирувата, что предотвращает ингибирование реакции конечными продуктами, и гликолиз продолжается.

В каких случаях основным конечным продуктом гликолиза оказывается лактат?

Лактат образуется в том случае, когда митохондрии не могут адекватно окислять пируват или регенерировать достаточное количество акцепторов электронов. Это происходит при низкой ферментативной активности митохондрий, при недостаточном кислородном обеспечении, при высокой скорости гликолиза. В целом, образование лактата усиливается во время гипоксии, ишемии, при кровотечении, после употребления углеводов, при высокой концентрации гликогена в мышцах, при гипертермии, вызванной физической нагрузкой.

Какими другими способами может метаболизироваться пируват?

Во время физических упражнений или при недостаточно калорийном питании пируват превращается в заменимую аминокислоту аланин. Синтезированный в скелетных мышцах аланин с током крови попадает в печень, где превращается в пируват. Затем пируват превращается в глюкозу, которая поступает в кровоток. Этот процесс аналогичен циклу Кори и называется аланиновым циклом.

Дата добавления: 2016-04-02 ; просмотров: 2455 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

источник

Дано определение АТФ, описана история открытия АТФ, содержание АТФ в мышечных волокнах, приведена структура АТФ, описаны реакции гидролиза и ресинтеза АТФ в мышечных волокнах, а также пути ресинтеза АТФ.

АТФ (аденозинтрифосфат, аденозинтрифосфорная кислота) – основное макроэргическое соединение организма[1]. Состоит из аденина (азотистого основания), рибозы (углевод) и трех последовательно расположенных фосфатных остатков, причем второй и третий фосфатные остатки присоединяются макроэргической связью. Структура АТФ выглядит следующим образом (рис.1).

АТФ был открыт(а) в 1929 году немецким биохимиком Карлом Ломаном (Karl Lohmann) и, независимо Сайрусом Фиске (Cyrus Fiske) и Йеллапрагада Субба Рао (Yellapragada Subba Rao) из Гарвардской медицинской школы. Однако структура АТФ была установлена только спустя несколько лет. Владимир Александрович Энгельгардт в 1935 году показал, что для сокращения мышц необходимо присутствие АТФ. В 1939 году В. А. Энгельгардт совместно со своей женой М. Н. Любимовой предъявили доказательства, что миозин проявляет ферментную активность при этом расщепляется АТФ и высвобождается энергия. Фриц Альберт Липманн (Fritz Albert Lipmann) в 1941 году показал, что АТФ является основным переносчиком энергии в клетке. Ему принадлежит фраза «богатые энергией фосфатные связи». В 1948 году Александр Тодд (Alexander Todd) (Великобритания) синтезировал АТФ. В 1997 году Пол Д. Бойер (Paul D. Boyer) и Джон Э. Уокер (John E. Walker) получили Нобелевскую премию по химии за разъяснение ферментативного механизма, лежащего в основе синтеза АТФ.

Количество АТФ в тканях организма человека относительно невелико, поскольку он (она) в тканях не запасается. В мышечных волокнах содержится 5 ммоль на кг сырой ткани или 25 ммоль на кг сухой мышечной ткани.

Непосредственным источником энергии при мышечной деятельности является АТФ, который (ая) находится в саркоплазме мышечных волокон. Освобождение энергии происходит в результате реакции гидролиза АТФ.

Гидролиз АТФ – реакция, протекающая в мышечных волокнах, при которой АТФ, взаимодействуя с водой распадается на АДФ и фосфорную кислоту. При этом выделяется энергия. Гидролиз АТФ ускоряется ферментом АТФ-азой.

Реакция гидролиза АТФ имеет следующий вид:

В результате гидролиза 1 моль АТФ выделяется энергия, равная 42-50 кДж (10-12 ккал). Скорость протекания реакции гидролиза повышают ионы кальция. Следует отметить, что АДФ (аденозиндифосфат) в мышечных волокнах выполняет роль универсального акцептора (приёмника) высокоэнергетического фосфата и используется для образования АТФ.

Фермент АТФ-аза расположен на миозиновых головках, что играет существенную роль в сокращении мышечных волокон. Активность фермента АТФ-азы лежит в основе классификации мышечных волокон на медленные (I тип), промежуточные (IIA тип) и быстрые (IIB тип).

Химическая энергия, выделяемая в результате гидролиза в мышечных волокнах, расходуется на: сокращение мышечных волокон (взаимодействие белков актина и миозина) и на их расслабление (работу кальциевого и натрий-калиевого насосов).

Запасы АТФ в мышечных волокнах невелики и могут обеспечить выполнение интенсивной работы в течение 1-2 с. Дальнейшая мышечная деятельность осуществляется благодаря быстрому восстановлению (ресинтезу) АТФ, поэтому при сокращении мышечных волокон в них одновременно протекают два процесса: гидролиз АТФ, дающий необходимую энергию и ресинтез АТФ, восполняющий запасы АТФ в мышечных волокнах.

Ресинтез АТФ – синтез АТФ в мышечных волокнах из различных энергетических субстратов во время физической работы. Его формула выглядит следующим образом:

Ресинтез АТФ может осуществляться двумя путями:

  • без участия кислорода (анаэробный путь);
  • с участием кислорода (аэробный путь).

Анаэробный путь:

  • Креатинфосфатный;
  • Гликолитический;
  • Миокиназный.

Аэробный путь (тканевое дыхание).

Существуют количественные критерии путей ресинтеза АТФ. К ним можно отнести: максимальную мощность, время развертывания, время сохранения или поддержания максимальной мощности, метаболическую ёмкость.

  • Максимальная мощность – максимальное количество АТФ, которое может образоваться в единицу времени при функционировании данного пути ресинтеза АТФ.
  • Время развертывания – минимальная длительность, необходимая для выхода ресинтеза АТФ на свою максимальную мощность.
  • Время сохранения или поддержания максимальной скорости – длительность функционирования данного пути ресинтеза АТФ с максимальной мощностью.
  • Метаболическая ёмкость – количество АТФ, которое может образоваться во время мышечной работы за счёт данного пути ресинтеза АТФ.
  1. Михайлов С.С. Спортивная биохимия. – М.: Советский спорт, 2009.– 348 с.
  2. Волков Н.И., Несен Э.Н., Осипенко А.А., Корсун С.Н. Биохимия мышечной деятельности.- Киев: Олимпийская литература, 2000.- 504 с.
[1] Макроэргические соединения – химические соединения, содержащие связи, при гидролизе которых происходит освобождение значительного количества энергии.

источник

Как уже указывалось, обе фазы мышечной деятельности — сокращение и расслабление — протекают при обязательном использовании энергии, которая выделяется при гидролизе АТФ.

Однако запасы АТФ в мышечных клетках незначительны (в покое концентрация АТФ в мышцах около 5 ммоль/л), и их достаточно для мышечной работы в течение 1-2 с. Поэтому для обеспечения более продолжительной мышечной деятельности в мышцах должно происходить пополнение запасов АТФ. Образование АТФ в мышечных клетках непосредственно во время физической работы называется ресинтезом АТФ и идет с потреблением энергии.

Таким образом, при функционировании мышц в них одновременно протекают два процесса: гидролиз АТФ, дающий необходимую энергию для сокращения и расслабления, и ресинтез АТФ, восполняющий потери этого вещества. Если для обеспечения мышечного сокращения и расслабления используется только химическая энергия АТФ, то для ресинтеза АТФ пригодна химическая энергия самых разнообразных соединений: углеводов, жиров, аминокислот и креатинфосфата.

Аденозинтрифосфат (АТФ) является нуклеотидом. Молекула АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) состоит из азотистого основания аденина, пятиуглеродного сахара рибозы и трех остатков фосфорной кислоты, соединенных между собой макроэргической связью. При ее гидролизе высвобождается большое количество энергии. АТФ является основным макроэргом клетки, аккумулятором энергии в виде энергии высокоэнергетических химических связей.

В физиологических условиях, т. е. при тех условиях, которые имеются в живой клетке, расщепление моля АТФ (506 г) сопровождается выделением 12 ккал, или 50 кДж энергии.

Синонимы: окислительное фосфорилирование, дыхательное фосфорилирование, аэробное фосфорилирование.

Протекает этот путь в митохондриях.

Цикл трикарбоновых кислот впервые был открыт английским биохимиком Г. Кребсом (рис. 4).

Первая реакция катализируется ферментом цитрат-синтазой, при этом ацетильная группа ацетил-КоА конденсируется с оксалоацетатом, в результате чего образуется лимонная кислота. По-видимому, в данной реакции в качестве промежуточного продукта образуется связанный с ферментом цитрил-КоА. Затем последний самопроизвольно и необратимо гидролизуется с образованием цитрата и НS-КоА.

В результате второй реакции образовавшаяся лимонная кислота подвергается дегидратированию с образованием цис-аконитовой кислоты, которая, присоединяя молекулу воды, переходит в изолимонную кислоту (изоцитрат). Катализирует эти обратимые реакции гидратации- дегидратации фермент аконитатгидратаза (аконитаза). В результате происходит взаимоперемещение Н и ОН в молекуле цитрата.

Рис. 4. Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)

Третья реакция, по-видимому, лимитирует скорость цикла Кребса. Изолимонная кислота дегидрируется в присутствии НАД-зависимой изоцитратдегидрогеназы. В ходе изоцитратдегидрогеназной реакции изолимонная кислота одновременно декарбоксилируется. НАД-зависимая изоцитратдегидрогеназа является аллостерическим ферментом, которому в качестве специфического активатора необходим АДФ. Кроме того, фермент для проявления своей активности нуждается в ионах или .

Во время четвертой реакции происходит окислительное декарбоксилирование α-кетоглутаровой кислоты с образованием высокоэнергетического соединения сукцинил-КоА. По механизму эта реакция схожа с реакцией окислительного декарбоксилирования пирувата до ацетил-КоА; α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс напоминает по своей структуре пируватдегидрогеназный комплекс. Как в одном, так и в другом случае в реакции принимают участие 5 коферментов: ТПФ, амид липоевой кислоты, НS-КоА, ФАД и НАД+.

Пятая реакция катализируется ферментом сукцинил-КоА- синтетазой. В ходе этой реакции сукцинил-КоА при участии ГТФ и неорганического фосфата превращается в янтарную кислоту (сукцинат). Одновременно происходит образование высокоэргической фосфатной связи ГТФ за счет высокоэргической тиоэфирной связи сукцинил-КоА.

В результате шестой реакции сукцинат дегидрируется в фумаровую кислоту. Окисление сукцината катализируется сукцинатдегидрогеназой,

в молекуле которой с белком прочно (ковалентно) связан кофермент ФАД. В свою очередь, сукцинатдегидрогеназа прочно связана с внутренней митохондриальной мембраной.

Седьмая реакция осуществляется под влиянием фермента фумаратгидратазы (фумаразы). Образовавшаяся при этом фумаровая кислота гидратируется, продуктом реакции является яблочная кислота (малат).

Наконец, в ходе восьмой реакции цикла трикарбоновых кислот под влиянием митохондриальной НАД-зависимой малатдегидрогеназы происходит окисление Ь-малата в оксалоацетат.

За один оборот цикла при окислении одной молекулы ацетил-КоА в цикле Кребса и системе окислительного фосфорилирования может образоваться 12 молекул АТФ.

Синонимы: субстратное фосфорилирование, анаэробный синтез АТФ. Идет в цитоплазме, отщепленный водород присоединяется к какому-то другому веществу. В зависимости от субстрата выделяют два пути анаэробного ресинтеза АТФ: креатинфосфатный (креатинкиназный, алактатный) и гликолитический (гликолиз, лактатный). В нервом случае субстратом выступает креатинфосфат, во втором — глюкоза.

источник