Меню Рубрики

Содержание вещества в мышцах человека

И снова здравствуйте! На связи все те же и все там же :). В эту пятницу мы продолжим свой эпический цикл заметок. И следующая тема к рассмотрению «Мышечная система человека». По прочтении вы узнаете, что она собой представляет, как работает и что с происходит с мышцами во время выполнения упражнений.

Итак, занимайте свои места в зрительном зале, мы начинаем.

На протяжении всего апреля и мая мы рассказываем вам про системы человека. На текущий момент разобрали: сердечно-сосудистую, пищеварительную, нервную, лимфатическую, иммунную и эндокринную системы. Если вы к нам только что присоединились, то изучите сначала указанные заметки, и только потом переходите к нашей новой теме. Статья обещает быть, не в пример предыдущим, простой и понятной, а все потому, что про мышцы мы уже в свое время многое сказали. И сегодня нам останется все вспомнить и подвести общий знаменатель. Что же, давайте приступим к вещанию.

Примечание:
Для лучшего усвоения материала все дальнейшее повествование будет разбито на подглавы.

Мышечная система — это сеть тканей организма, которая контролирует движения тела и внутри него. Движение создается за счет сокращения и расслабления определенных мышц. Мышцы подразделяются на два основных класса: скелетные (произвольные) и гладкие (непроизвольные) .

Скелетные мышцы прикрепляются к скелету и движутся различными частями тела. Их называют добровольными, потому что человек контролирует их использование, например, при сгибании руки или подъеме ноги. В теле человека насчитывается около 650 скелетных мышц. Анатомический атлас основных из них представляет собой такую картину (кликабельно) :

Гладкие мышцы находятся в стенках желудка и кишечника, стенок вен и артерий, а также в различных внутренних органах. Их называют непроизвольными мышцами, потому что человек обычно не может их сознательно контролировать. Они регулируются вегетативной нервной системой. Еще одно различие между скелетными и гладкими мышцами заключается в том, что скелетные мышцы состоят из волокон ткани, которые имеют полосатую бороздчатую структуру. Эти чередующиеся полосы света и темноты являются результатом рисунка волокон (нитей) в каждой мышечной клетке. Гладкие мышечные волокна не исчерчены.

Сердечная (миокард) — уникальный тип мышц, который не относится ни к одному из двух классов мышц. Как скелетные мышцы, миокард является поперечной. Но, как и гладкие мышцы, он непроизвольно контролируются вегетативной нервной системой:

Давайте кратко разберем гладкие и сердечную мышцы и максимально подробно скелетные.

№1. Гладкие мышцы

Гладкие мышечные волокна выстилают большую часть внутренних полых органов тела. Они помогают перемещать вещества через кровеносные сосуды и тонкий кишечник. Гладкие мышцы сокращаются автоматически, спонтанно и часто ритмично. Они сокращаются медленнее, чем скелетные мышцы, однако могут оставаться сокращенными более продолжительное время.

Подобно скелетным мышцам, гладкие мышцы сокращаются в ответ на высвобождение нейротрансмиттеров, релизуемых нервами. В отличие от скелетных мышц, некоторые гладкие мышцы сокращаются после стимуляции гормонами. Примером является окситоцин — гормон, выделяемый гипофизом. Он стимулирует сокращение гладких мышц матки во время родов. Гладкие мышцы не так зависимы от кислорода, как скелетные мышцы, они используют углеводы для выработки большей части своей энергии.

№2. Сердечная мышца

При средней продолжительности жизни человека 65-70 лет, миокард за этот период сокращается более чем 2,5 млрд. раз. Как и скелетные мышцы, миокард является поперечно-полосатым. Однако волокна миокарда меньше и короче волокон скелетных мышц. Сокращения миокарда стимулируются импульсом, исходящим из небольшого скопления (узла) — специализированной ткани в верхней правой части сердца. Импульс распространяется через верхнюю область сердца, заставляя ее сокращаться. Этот импульс также достигает другого узла, расположенного вблизи нижней правой области сердца. После получения начального импульса второй узел запускает свой собственный импульс, в результате чего нижняя область сердца несколько сокращается следом за верхней областью. Другими словами, миокард стимулирует к сокращению сам себя, гормоны и сигналы мозга регулируют лишь скорость сокращения.

Клетки сердечной мышцы представляют собой разветвленные X или Y-образные клетки, плотно соединенные между собой специальными соединениями, называемыми интеркалированными дисками. Интеркалированные диски состоят из пальцевидных выступов двух соседних клеток, которые сцепляются и обеспечивают прочную связь между клетками. Разветвленная структура и интеркалированные диски позволяют мышечным клеткам противостоять высокому кровяному давлению и перекачиванию крови на протяжении всей жизни. Эти функции также помогают быстро распространять электрохимические сигналы от клетки к клетке, чтобы сердце могло биться как единое целое.

№3. Скелетные мышцы

Разберем как вопросы анатомии, так и управление мышцами и иннервации мышечных волокон.

№3.1 Общая анатомия

Составляют около 40% массы тела. Они стабилизируют суставы, помогают поддерживать осанку и придают телу общую форму. Используют много кислорода и питательных веществ из кровоснабжения. Скелетные мышцы способствуют поддержанию гомеостаза в организме, выделяя тепло. Мышечное сокращение требует энергии, и когда АТФ разрушается, выделяется тепло. Это тепло проявляет себя во время физических упражнений, когда устойчивые движения мышц вызывают повышение температуры тела.

Каждая скелетная мышца представляет собой орган, состоящий из различных интегрированных тканей. Эти ткани включают волокна скелетных мышц, кровеносные сосуды, нервные волокна и соединительную ткань. Каждая скелетная мышца имеет три слоя соединительной ткани (называемой «мизия») , которая охватывает ее и обеспечивает структуру мышцы в целом, а также разделяет мышечные волокна внутри мышцы.

Каждая мышца обернута в плотную соединительную ткань, называемую эпимизией, которая позволяет мышце сокращаться и мощно двигаться, сохраняя при этом свою структурную целостность. Эпимизия также отделяет мышцу от других тканей и органов, что позволяет мышце двигаться самостоятельно.

Внутри каждой скелетной мышцы мышечные волокна организованы в отдельные пучки средним слоем соединительной ткани — перимизиумом. Эта фасцикулярная организация распространена в мышцах конечностей, что позволяет нервной системе запускать определенное движение мышцы, активируя подмножество мышечных волокон в пучке. Внутри каждого пучка каждое мышечное волокно заключено в тонкий слой соединительной ткани из коллагена и ретикулярных волокон, называемый эндомизием. Эндомизий содержит внеклеточную жидкость и питательные вещества для поддержки мышечного волокна. Эти питательные вещества поступают через кровь к мышечной ткани.

Скелетные мышцы прикрепляются к костям с помощью жесткой волокнистой соединительной ткани, называемой сухожилиями. Сухожилия богаты коллагеном, который может растягиваться и обеспечивать дополнительную длину в соединении мышц и костей.

Скелетные мышцы действуют парами. Мышца, которая производит конкретное движение тела, известна как агонист — первичный двигатель. Агонист всегда соединяется с мышцей-антагонистом, которая оказывает противоположный эффект. Сгибание (сокращение) одной мышцы уравновешивается удлинением (расслаблением) ее парной мышцы или группы мышц. Эти антагонистические (противоположные) мышцы могут открывать и закрывать суставы. Примером антагонистических мышц являются бицепс и трицепс. Когда мышца бицепса сгибается, предплечье сгибается в локте к бицепсу, в то же самое время мышца трицепса удлиняется. Когда предплечье согнуто назад в положении прямой руки, бицепс удлиняется, а трицепс сгибается.

Мышцы, которые сокращаются и приводят к закрытию сустава, называются мышцами-сгибателями. Мышцы, которые сокращаются и приводят к открытию сустава, называются экстензорами. Скелетные мышцы, поддерживающие череп, позвоночник и грудную клетку, называются осевыми скелетными мышцами. Скелетные мышцы конечностей называются дистальными скелетными мышцами.

Синергисты — это мышцы, которые помогают стабилизировать и уменьшить посторонние движения. Они обычно находятся рядом с мышцами-агонистами и часто соединяются с теми же костями. Если вы поднимаете что-то тяжелое руками, фиксаторы в области туловища удерживают ваше тело в вертикальном положении неподвижно, так что вы сохраняете равновесие во время подъема.

При выполнении какого-либо движения в работу включаются до пяти групп мышц: агонисты, антагонисты, синергисты, стабилизаторы и нейтрализаторы. Например, во время жима штанги трицепс и передняя дельта выступают в роли синергистов (бицепс в роли динамического стабилизатора) , а при выполнении отведения руки назад с гантелью в наклоне, бицепс и трицепс являются антагонистами.

Волокна скелетных мышц подразделяются на быстрые и медленные в зависимости от характера их деятельности. Быстрые (белые) мышечные волокна быстро сокращаются, имеют плохое кровоснабжение, работают без кислорода и быстро устают. Медленные (красные) мышечные волокна сокращаются медленнее, имеют лучшее кровоснабжение, используют кислород и более выносливые. Медленные мышечные волокна используются в постоянных движениях, например, для поддержания осанки.

Полосатый внешний вид волокон скелетных мышц обусловлен расположением миофиламентов актина и миозина в последовательном порядке от одного конца мышечного волокна к другому. Каждый пакет этих микрофиламентов и их регуляторные белки, тропонин и тропомиозин (наряду с другими белками) , называется саркомером (см. изображение, кликабельно) :

Саркомер является функциональной единицей мышечного волокна. Сам саркомер входит в состав миофибрилл, которые проходят по всей длине мышечного волокна и прикрепляются к сарколемме на его конце. Когда миофибриллы сокращаются, сокращается вся мышечная клетка. Каждый саркомер имеет длину приблизительно 2 мкм с трехмерным цилиндрическим расположением и граничит со структурами, называемыми Z-дисками (также называемыми Z-линиями) , к которым прикреплены актиновые миофиламенты. Поскольку актин и его тропонин-тропомиозиновый комплекс образуют нити, которые тоньше миозина, его называют тонкой нитью саркомера. Аналогичным образом, поскольку нити миозина и их многочисленные головки имеют большую массу и толще, их называют толстой нитью саркомера.

№3.2 Нервно-мышечный узел

Волокна скелетных мышц стимулируются электрическими импульсами нервной системы. Нервы простираются наружу от спинного мозга, чтобы соединиться с мышечными клетками. Область, где соединяются мышца и нерв, называется мионевральным соединением. Когда от мозга в мышцу поступает определенное указание, нерв высвобождает химическое вещество, называемое нейротрансмиттером, которое пересекает микроскопическое пространство между нервом и мышцей, и заставляет мышцу сокращаться.

Каждая скелетная мышца также богато снабжается кровеносными сосудами для питания, доставки кислорода и удаления отходов. Кроме того, каждое мышечное волокно в скелетной мышце снабжается аксонной ветвью соматического двигательного нейрона, которая сигнализирует о сокращении волокна:

Место, где терминал моторного нейрона встречается с мышечным волокном, называется нервно-мышечным соединением (НМС) . Именно здесь мышечное волокно впервые реагирует на передачу сигналов двигательным нейроном. Каждое скелетное мышечное волокно в каждой скелетной мышце иннервируется моторным нейроном в НМС. Сигналы возбуждения от нейрона — единственный способ функционально активировать волокно, чтобы его сжать.

Собственно, по анатомии скелетных мышц это все.

Чтобы у вас сложилась целостная картина по всем трем типам мышц,, приведем следующую сводную таблицу:

Итак, с анатомической теорией разобрались переходим к двигательной.

№1. Скелетные мышцы и рычаги

Скелетные мышцы работают вместе с костями и суставами, образуя рычажные системы. Мышца действует как сила усилия, сустав как точка опоры, кость как рычаг, а перемещаемый объект как нагрузка. Существует три класса рычагов: первый, второй и третий. Однако подавляющее большинство рычагов тела человек — рычаги третьего рода.

Рычаг третьего рода — система, в которой точка опоры (А) находится на конце рычага, а усилие (F) находится между точкой опоры и нагрузкой (R) на другом конце рычага. В качестве примера можно привести копку лопатой. Земля обеспечивает сопротивление, когда вы втыкаете конец лопаты в землю. Сила генерируется при подъёме средней части ручки. Ваша другая рука обеспечивает ось на другом конце лопаты:

Рычаги третьего рода имеют наибольшее распространение в теле человека и представлены мышцами, сгибающими конечности в суставах. Так, например, локтевой сустав является осью, а двуглавая мышца плеча и плечевая мышца, расположенные дистально, обеспечивают силу. Сопротивлением является вес предплечья и предмета, удерживаемого в руке.

Рычаги третьего рода в теле служат для увеличения расстояния, перемещаемого под нагрузкой. “Платой” за это увеличение расстояния является то, что усилие, необходимое для перемещения груза, должно быть больше, чем масса груза. Например, бицепс плеча тянется по радиусу предплечья, вызывая сгибание в локтевом суставе в системе рычагов третьего рода. Очень незначительное изменение длины бицепса вызывает гораздо большее движение предплечья и кисти, но сила, прилагаемая бицепсом, должна быть выше, чем нагрузка, перемещаемая мышцей.

№2. Скелетные мышцы и мотонейроны

Нервные клетки, называемые моторными нейронами, контролируют скелетные мышцы. Каждый двигательный нейрон контролирует несколько мышечных клеток в группе, известной как двигательная единица. Когда моторный нейрон получает сигнал от мозга, он одновременно стимулирует все клетки мышц в своей двигательной единиц:

Размер двигательных единиц варьируется по всему телу в зависимости от функции мышцы. Мышцы, выполняющие мелкие движения, например, движения глаз или пальцев, имеют очень мало мышечных волокон в каждой двигательной единице, чтобы повысить точность контроля мозга над этими структурами. Мышцы, которым требуется много сил для выполнения своих функций, например, мышцы ног или рук, содержат много мышечных клеток в каждой двигательной единице. Один из способов, которыми тело может контролировать силу каждой мышцы, это определить, сколько двигательных единиц нужно активировать для данной функции. Это объясняет, почему те же самые мышцы, которые используются, чтобы поднять карандаш, также используются, чтобы поднять шар для боулинга.

Читайте также:  Упражнения на все мышцы живота и спины

№3. Скелетные мышцы и сокращения

Мышцы сокращаются, когда стимулируются сигналами от их двигательных нейронов. Моторные нейроны контактируют с мышечными клетками в точке, называемой нервно-мышечным соединением (НМС) . Моторные нейроны высвобождают нейротрансмиттерные химические вещества в НМС, которые связаны со специальной частью сарколеммы, известной как концевая пластина двигателя. Концевая пластина двигателя содержит множество ионных каналов, которые открываются в ответ на нейротрансмиттеры и позволяют положительным ионам проникать в мышечное волокно. Положительные ионы образуют электрохимический градиент, чтобы сформироваться внутри клетки, которая распространяется по сарколемме и Т-канальцам, открывая еще больше ионных каналов. Когда положительные ионы достигают саркоплазматического ретикулума, ионы Ca2 + высвобождаются и пропускаются в миофибриллы. Ионы Ca2 + связываются с тропонином, что приводит к изменению формы молекулы тропонина и перемещению соседних молекул тропомиозина. Тропомиозин удаляется от мест связывания миозина на молекулах актина, что позволяет актину и миозину связываться друг с другом:

Молекулы АТФ приводят в действие белки миозина в толстых нитях, чтобы изгибаться и притягивать молекулы актина в тонких нитях. Белки миозина действуют как весла на лодке, притягивая тонкие нити ближе к центру саркомера. Когда тонкие нити стянуты вместе, саркомер укорачивается и сжимается. Миофибриллы мышечных волокон состоят из множества саркомеров подряд, так что, когда все саркомеры сокращаются, мышечные клетки сокращаются с большой силой относительно их размера.

Мышцы продолжают сокращаться до тех пор, пока они стимулируются нейротрансмиттером. Когда моторный нейрон останавливает высвобождение нейротрансмиттера, процесс сокращения начинает меняться. Кальций возвращается в саркоплазматический ретикулум, тропонин и тропомиозин возвращаются в исходное положение, а актин и миозин защищены от связывания. Саркомеры возвращаются в свое удлиненное состояние покоя, как только сила миозина прекращает натягивать нити актина.

№4. Скелетные мышцы и типы сокращений

Сила сокращения мышц может контролироваться двумя факторами: количеством двигательных единиц, участвующих в сокращении, и количеством стимулов со стороны нервной системы. Один нервный импульс двигательного нейрона заставит моторную единицу кратковременно сжаться, прежде чем расслабиться. Это небольшое сокращение известно как контракция. Если моторный нейрон выдает несколько сигналов в течение короткого периода времени, сила и продолжительность сокращения мышц увеличивается. Это явление известно как временное суммирование.

Если двигательный нейрон дает много нервных импульсов в быстрой последовательности, мышца может войти в состояние столбняка (тетанус ) или полного и длительного сокращения. Она будет в нем оставаться до тех пор, пока скорость нервного сигнала не уменьшится или пока мышца не станет слишком утомленной, чтобы поддерживать состояние столбняка.

Не все сокращения мышц вызывают движение. Изометрические сокращения — легкие сокращения, которые увеличивают напряжение в мышце, не прикладывая достаточных усилий для перемещения части тела. Когда люди напрягают свое тело из-за стресса, они выполняют изометрическое сокращение. Удержание объекта или определенной позы также являются результатом изометрических сокращений. Сокращение, которое производит движение, является изотоническим сокращением. Изотонические сокращения необходимы для развития мышечной массы путем поднятия тяжестей:

Тонус мышц является естественным состоянием, при котором скелетная мышца остается частично сокращенной на протяжении всего времени. Мышечный тонус обеспечивает небольшое напряжение в мышцах, чтобы предотвратить повреждение мышц и суставов от внезапных движений, а также помогает поддерживать осанку. Все мышцы постоянно поддерживают определенный мышечный тонус, если только мышцы не были “отключены” от центральной нервной системы из-за повреждения нерва.

№5. Скелетные мышцы: метаболизм и усталость

Мышцы получают энергию из разных источников в зависимости от ситуации, в которой они работают. Мышцы используют аэробное дыхание, когда мы прикладываем к ним низкий или умеренный уровень силы. Аэробное дыхание требует кислорода, чтобы произвести около 36-38 молекул АТФ из молекулы глюкозы. Аэробное дыхание очень эффективно и может продолжаться до тех пор, пока мышцы получают достаточное количество кислорода и глюкозы, чтобы продолжать сокращаться.

Когда мы используем мышцы для создания высокого уровня силы, они настолько сильно сокращаются, что кровь, несущая кислород, не может попасть в мышцу. Это условие заставляет их создавать энергию с помощью молочнокислого брожения — формы анаэробного дыхания. Анаэробное дыхание намного менее эффективно, чем аэробное дыхание: для каждой молекулы глюкозы вырабатывается только 2 молекулы АТФ. Мышцы быстро устают, поскольку они сжигают свои запасы энергии при анаэробном дыхании. Чтобы мышцы работали в течение более длительного периода времени, мышечные волокна содержат несколько важных энергетических молекул. Миоглобин, красный пигмент, обнаруженный в мышцах, содержит железо и накапливает кислород в крови подобно гемоглобину. Кислород из миоглобина позволяет мышцам продолжать аэробное дыхание в отсутствие кислорода.

Еще одним химическим веществом, которое помогает поддерживать работоспособность мышц, является креатин-фосфат. Мышцы используют энергию в форме АТФ, превращая АТФ в АДФ, чтобы высвободить свою энергию. Креатинфосфат отдает свою фосфатную группу АДФ, чтобы превратить его обратно в АТФ, чтобы обеспечить дополнительную энергию для мышц. Когда у мышц заканчивается энергия во время аэробного или анаэробного дыхания, мышца быстро утомляется и теряет способность сокращаться. Это состояние известно как мышечная усталость. Утомленная мышца содержит очень мало или совсем не содержит кислорода, глюкозы или АТФ, но вместо этого содержит много продуктов жизнедеятельности: молочная кислота и АДФ.

Тело должно принимать дополнительный кислород после нагрузки, чтобы заменить кислород, который накапливался в миоглобине в мышечном волокне, а также для стимулирования аэробного дыхания, которое восстановит запасы энергии внутри клетки. Кислородный долг (или поглощение кислорода для восстановления) — название дополнительного кислорода, который организм должен принимать, чтобы восстановить мышечные клетки до состояния покоя. Это объясняет, почему вы чувствуете одышку в течение нескольких минут после напряженной деятельности, просто ваше тело пытается восстановить свое нормальное состояние.

С двигательной теорией все. Теперь давайте выясним…

Для мышечной системы упражнения имеют как краткосрочные, так и долгосрочные последствия. Упражнения работают как стимул и “вгоняют” мышцы в стрессовое состояние. После тренировки вы можете ощутить на себе следующие кратковременные эффекты:

  • усиление кровотока из-за увеличенного объема крови, которая перекачивается в мышечную ткань;
  • мышечная усталость. Снижение способности мышц генерировать силу;
  • мышечное истощение. Полное или близкое к этому состоянию исчерпание резервов мышцы. Невозможность выполнения мускулом заданной работы;
  • мышечные повреждения. Травмирование мышечных волокон (микроразрыв, микротравма) ;
  • прочее: судороги, озноб, повышение температуры тела.
  • улучшение состава тела. Регулярные тренировки, вкупе с правильным питанием, приводят к уменьшению процента подкожной-жировой клетчатки и увеличению процента сухой мышечной массы;
  • увеличение размера мышц и их силы. Регулярные тренировки определенных мышц могут увеличить их размер до 60%; Увеличение мышечной массы обусловлено, главным образом, увеличением диаметра отдельных мышечных волокон;
  • улучшение координации мышц. Каждая тренировка вносит свой вклад в повышение стабильности выполнения упражнений и отключение нецелевых мышц;
  • повышение общей выносливости;
  • развитие сердечно-сосудистой системы. Увеличивается количество кровеносных сосудов и расширяется капиллярное русло. Мышцы эффективнее получают питательные вещества и кислород. Миокард становится более тренированным, что обеспечивает устойчивое кровяное давление в повседневной жизни;
  • увеличение скорости метаболизма, обмена веществ;
  • биохимические изменения: 1) увеличение энергетической емкости организма. Это происходит вследствие увеличения размера и количества митохондрий – энергетических клеток-станций; 2) увеличение скорости метаболизма; 3) увеличение окисления жирных кислот;
  • улучшение гормонального фона (в т.ч. повышение либидо) ;
  • омоложение организма, повышение качеств его регенеративных функций;
  • прочее: повышение мышечного тонуса, скорости реакции, гибкости и т.д.

Ну, и последнее на сегодня это…

Электромиография позволяет достаточно точно определить, какое упражнение является лучшим для той или иной мышечной группы. Проанализировав отчеты различных исследователей, представляем вашему вниманию следующий список из лучших упражнений:

Помимо озвученных упражнений обратите внимание на упражнения-связки: подъем гантелей на бицепс + жим гантелей вверх, приседания со штангой + армейский жим и пуловер со штангой лежа на скамье + жим штанги. Стройте свою программу тренировок вокруг этих упражнений, и ваша мышечная система всегда будет в хорошем тонусе.

Собственно, по содержательной части это все. Подытожим.

3300 слов – именно столько нам потребовалось, чтобы раскрыть тему мышечной системы человека. И мы довольны проделанной работой. А довольны ли наши уважаемые читатели? Скоро узнаем. А пока -пока!

PS. ухватили чего? Чего ухватили? 🙂

PPS. Спортивное питание европейского качества со скидкой 40%. Не упустите возможность выгодно закупиться на 2019! Скидочная ссылка http://bit.ly/AZBUKABB

С уважением и признательностью, Протасов Дмитрий.

источник

В мышечной ткани взрослого человека 72 — 80% воды, 16 — 21% белка, 3 — 4% небелковых веществ: углеводов, липидов, экстрактивных азотсодержащих веществ, солей органических и неорганических кислот и других химических соединений.

Белки. Основными функциями мышечных белков: структурная, регуляторная (билкиензимы) и сократительная. В мышечной ткани различают следующие белки:

Белки мышц различаются растворимостью в воде и солевых растворах.

Белки сарколеммы: липопротеины, коллаген и эластин. Они нерастворимы в воде, обеспечивают эластичность, прочность и избирательную проницаемость сарколеммы для ионов и других веществ. При мышечного сокращения эластин и коллаген формируют в сарколемму упругие силы, которые при расслаблении возвращают мышечную клетку к предыдущей формы и размера.

Белки саркоплазмы растворимые в воде и слабых солевых растворах. Их разделяют на альбумины и глобулины. Альбумины основном представлены ферментами гликолиза, КФК, глобулины — ферментами и запасными белками, которые во время тренировки способны превращаться в сократительные белки миофибрилл. К саркоплазматического белкам относят также хромопротеины миоглобин, который депонирует кислород в мышечной ткани.

Белки ядер экстрагируют из мышечной ткани щелочными растворами, относятся к нуклеопротеидов, участвуют в сохранении и реализации генетической информации.

Белки митохондрий представлены ферментами цикла лимонной кислоты, дыхательной цепи, окисления жирных кислот.

Белки миофибрилл — это сократительные белки: миозин, актин, актомиозин. Они растворяются в солевых растворах с высокой ионной силой. В группу миофибриллярных белкам относят также регуляторные белки — тропомиозин, тропонин, α и βактинины, которые создают единый комплекс с актомиозин. Все вышеназванные белки участвуют в мышечном сокращении.

Миозин — фибриллярный сократительный белок мышц, доля которого составляет 55% общего количества всех мышечных белков. Он образует толстые протофибрилл — миофиламенты — путем соединения большого числа определенным образом ориентированных в пространстве молекул миозина. В молекуле миозина различают сильно вытянутую в длину фибриллярную часть и глобулярную «головку». Фибриллярная часть миозина имеет двуспиральной структуру. Молекула миозина скадаеться из шести субъединиц: двух тяжелых полипептидных цепей и четырех легких, расположенных в глобулярных головке.

Тяжелые цепи образуют длинную закрученную αспираль — «хвост» молекулы. Конец каждого тяжелой цепи вместе с легкими цепями образует глобулу — головку молекулы, способную соединяться с актином.

Фибриллярная часть миозина с помощью слабых связей образует толстые протофибрилл. Стержни молекул спонтанно взаимодействуют между собой «конец в конец», «бок о бок», при этом головки остаются свободными.

Легкие цепи миозина, образуют головку, гетерогенные по составу, их емкость зависит от вида животных и типа мышц. На «головке» молекулы миозина расположены:

— Актинзвьязувальний центр — обеспечивает взаимодействие с актиновыми филаментами;

— Активный центр фермента АТФазы — за счет него миозин гидролизует АТФ:

Миозин вместе с другими аминокислотами содержит много остатков цистеина, глаутамату, лизина, лейцина. Цистеин — донор свободных сульфгидрильных групп (SH), которые участвуют в формировании головок миозина. В пространстве между головками к молекуле миозина с помощью ионов Mg + + прикреплены ионы АТФ, которые в состоянии покоя заряжены отрицательно (АТФ2).

При мышечного сокращения миозин выполняет две функции:

1. Сократительной — образует с молекулами актина актомиозиновий комплекс, способный выполнять механическую работу.

2. Регуляторную — регулирует расщепление АТФ посредством миозиновои АТФазы. Благодаря этому химическая энергия АТФ трансформируется в механическую работу мышц.

Актин образует тонкие протофибрилл, существует в двух, способных переходить друг в друга, формах: глобулярный (Gактин) и фибриллярный (Fактин). Молекула Gактину состоит из одной полипептидной цепи, содержащий 374 аминокислотные остатки. При мышечного сокращения при наличии К + и Mg + + происходит Нековалентные полимеризация Gактину и он превращается в нерастворимый Fактин. Последний легко присоединяется к миозина. Волокна Fактину похожи на две нити ожерелья, закрученные одна вокруг другой.

Читайте также:  Упражнения на спинные мышцы тяга

Обе формы актина ферментативно неактивны. Каждая молекула Gактину связывает один ион Са + +, что участвует в инициации мышечного сокращения. Кроме того, Gактин связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Зьязування АТФ из Gактином сопровождается его полимеризацией и образованием Fактину и одновременным расщеплением АТФ:

n (GактинАТФ) → (GактинАДФ) + Fактин + nФн

Fактин стимулирует АТФазу миозина, создает движущую силу для процесса сокращения. В состоянии покоя активные центры актина содержат отрицательно заряженные ионы АДФ. В покое миозин и актин между собой не взаимодействуют.

Актомиозин образуется при соединении миозина с Fактином. Молярное соотношение актин: миозин в составе актомиозинового комплекса 1:1. Нить Fактину способна связывать большое количество молекул миозина. Актомиозиновий комплекс диссоциирует при наличии АТФ и ионов Mg2 +. Актомиозину присуща АТФазная активность, которая отличается от такой миозина:

— Ферменты имеют разные оптимальные значения рН;

— Энзим актомиозин активируется ионами Mg2 + и ингибируется этилендиаминтетраацетата (ЭДТА) и АТФ;

— АТФазная активность миозина ингибируется ионами Mg2 +, активируется ЭДТА, НЕ ингибируется АТФ;

— АТФазная активность миозина значительно возрастает при наличии Fактину.

Внутри миофибриллы молекулы миозина и актина расположены в определенном порядке: толстые протофибрилл сортируются и свободно лежат в матриксе миофибриллы, многократно повторяясь по ее длине.

Внутри толстых нитей есть небольшое вздутие в обе стороны, от которого расположены головки миозина, содержащих сульфгидрильные группы. Концы толстых нитей с обеих сторон заходят в зону тонких нитей на 1/3 их длины. Тонкие нити также лежат сортируются, многократно повторяясь по длине миофибриллы, однако посередине они пересечены мембраной (Z), что соединяет их между собой и прикреплена с обеих сторон до оболочки миофибриллы. Расстояние между двумя ближайшими мембранами — это саркомер).

Тропомиозин и тропонин — водорастворимые фибриллярные белки с регуляторными функциями. Особенно много их в гладких мышцах. При отсутствии ионов кальция они блокируют связывание миозина с актином.

Тропомиозин (Тм) — фибриллярный белок актиновых нити, состоящий из двух αспиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм, что обвивает актиновые нити. В тонкой нити на одну молекулу тропомиозином приходится семь молекул Gактину. Тропомиозин располагается в желобках между двумя спиралями Gактину. Тропомиозин соединяется «конец в конец» в непрерывную цепочку. Молекула тропомиозином закрывает активные центры связывания на поверхности глобул актина. На концах каждой молекулы тропомиозином расположены белки тропонинов системы, характерна только для поперечнополосатых мышц. На долю тропомиозином приходится 4 — 7% всех белков миофибрилл.

Тропонин (Тн) — это глобулярный белок, доля которого в скелетных мышцах составляет около 2% от всех миофибриллярных белков. Он располагается на тропомиозином с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозином. Тропомиозин состоит из трех субъединиц:

ТнI (ингибирующее) — ингибиторная субъединица (ложный ингибитор). Он создает пространственную препятствие мешает взаимодействия актина с миозином в момент, когда тропонин С связан с Са + +.

ТНС (кальцийзвьязувальний) — Са + + связывающий протеин вроде кальмодулина. Он связывает четыре ионы кальция. При наличии кальция меняется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения тропонина Т относительно актина, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

ТНТ (тропомиозинзвьязувальний) обеспечивает связь тропонина с тропомиозином. Через ТНТ конфирмацийни изменения тропонина передаются на тропомиозин.

Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует тропомиозинового комплекс, который прикрепляется к актиновых филаментов и предоставляет актомиозину скелетных мышц чувствительность к ионам Са + +.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно мышц состоит из Fактину, тропомиозином, трех тропонинов компонентов — ТНС, тные, ТНТ28).

Кроме белков, в состав мышц входят азотистые небелковые вещества, безазотистые органические вещества и минеральные соли.

Азотистые небелковые вещества

Азотистые небелковые вещества представлены в мышцах:

• креатином, из которого образуется креатинфосфат. Эти соединения составляют 60% небелкового азота мышц;

• креатинина — продуктом катаболизма креатинфосфата и креатина;

• нуклеотидами — АТФ, АДФ, АМФ и др..;

• специфическими дипептидами ансерином и карнозином:

Карнозин (βаланилLгистидин) Ансерин (Nметилкарнозин)

Карнозин и ансерин увеличивают амплитуду мышечного сокращения, которая предварительно была снижена утомлением, путем повышения эффективности работы ионных насосов мышечной клетки;

• свободными аминокислотами, из которых преобладают глутаминовая кислота и глутамин, участвующего в обезвреживании и транспорте аммиака;

• фосфоглицеридов мембран: фосфатидилхолина, фосфатидилсерина, фосфатидилэтаноламин и др..;

• другими азотистыми соединениями, которые являются промежуточными или конечными продуктами азотистого обмена и находятся в мышечной ткани в небольшом количестве: мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин, гипоксантин.

Безазотистые органические вещества мышц

Безазотистые органические вещества мышц представлены углеводами и липидами.

Среди внутримышечных углеводов преобладает гликоген — до 2%, свободная глюкоза — встречается только в следовых концентрациях, незначительное количество промежуточных продуктов углеводного обмена — глюкозофосфатив, фруктозофосфатив, пировиноградной кислоты, лактата и других карбоновых кислот. Углеводы обеспечивают работу мышц в условиях дефицита кислорода.

На долю липидов приходится около 1% мышечной массы. Они представлены триацилглицеролов, холестерола, свободными жирными кислотами, фосфолипидами. Липиды используются как строительный и энергетический материал. Их окисление происходит только при достаточном обеспечении мышц кислородом.

Минеральные соли в мышцах

Минеральные соли составляют от 0,1 до 1,5% мышечной массы и представлены различными ионами. С катионов преобладают К +, Na +, в меньшем количестве — Са + +, Mg + +, Fe3 +. Анионы представлены РО43, НРО42, Н2РО4, Cl, SО42, HCO3, а также анионами органических кислот (молочной, лимонной, уксусной и других). Мышечная ткань содержит также микроэлементы: кобальт, алюминий, никель, бор, цинк и другие.

Химический состав мышц изменяется в зависимости от возраста, типа ткани, физической нагрузки.

В эмбриональной мышечной ткани по сравнению со зрелой больше воды, белков стромы, ДНК, РНК, нуклеопротеинов, в ней меньше миофибриллярных белков — актина и актомиозина, низкая концентрация АТФ, креатинфосфата, витсутни дипептиды ансерин и карнозин. В процессе развития эмбриона количество миофибриллярных белков растет, повышается их АТФазная активность, однако уменьшается содержание нуклеопротеидов и нуклеиновых кислот. Ансерин и карнозин появляются по мере развития мышечной функции — появлением двигательных рефлексов, Са + + чувствительности актомиозину, началом работы ионных насосов и др.. В процессе развития эмбриональной мышечной ткани изменяется ее изоферментный спектр — активность лактатдегидрогеназы (ЛДГ), гексокиназы и других энзимов. В первые месяцы развития эмбриона в скелетных мышцах преобладают изоферментные ЛДГ2, ЛДГ3, по мере развития постепенно возрастает активность ЛДГ4, ЛДГ5.

По химическому составу сердечный и гладкие мышцы несколько отличаются от скелетных. У них значительно меньше миофибриллярных белков, но большая концентрация белков стромы. Кроме того, миозин, тропомиозин и тропонин сердечной мышцы и гладкой мускулатуры значительно отличаются по своим физико-химические свойствам от аналогичных белков скелетных мышц. Саркоплазма гладкой мускулатуры и миокарда содержит более Миоальбумин.

По химическому составу сердечную мышцу занимает промежуточное положение между скелетными и гладкими. Содержание АТФ, гликогена в нем ниже, чем в скелетной, и выше, чем в гладкой мускулатуре. В сердечной и гладких мышцах найдены лишь следы ансерину и карнозина. Миокард отличается от других мышц значительным содержанием фосфоглицеридов.

источник

В мышечной ткани человека содержится 72–80% воды и 20–28% сухого остатка от массы мышцы. Вода входит в состав большинства клеточных структур и служит растворителем для многих веществ. Большую часть сухого остатка образуют белки и другие органические соединения (табл. 2).

Рис. 4. Схема расположения Т-систем и саркоплазматического
ретикулума в мышечном волокне

Химический состав скелетных мышц млекопитающих

Компонент % на сырую массу Компонент % на сырую массу
Вода 72–80 АТФ 0,25–0,40
Сухой остаток: 20–28 карнозин 0,20–0,30
белки 16,50–20,90 карнитин 0,02–0,05
гликоген 0,30–3,00 ансерин 0,09–0,15
фосфолипиды 0,40–1,00 свободные аминокислоты 0,10–0,70
холестерин 0,06–0,20 молочная кислота 0,01–0,02
креатинфосфат 0,20–0,55 зола 1,00–1,50
креатин 0,003–0,005

Среди белков мышечной ткани выделяют три основные группы: саркоплазматические белки, на долю которых приходится около 35%, миофибриллярные белки, составляющие около 45%, и белки стромы, количество которых достигает 20%.

Саркоплазматические белки растворимы в воде и слабых солевых растворах. Основную массу их составляют белки-фермен­ты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы окислительного фосфорилирования, а также многие ферменты гликолиза, азотистого и липидного обменов, находящиеся в саркоплазме. К этой группе относится также белок миоглобин, который связывает кислород с большим сродством, чем гемоглобин, и депонирует молекулярный кислород в мышцах. В последнее время открыта группа саркоплазматических белков парвальбуминов, которые способны связывать ионы кальция, однако их физиологическая роль остается не выясненой.

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регуляторные белки тропомиозин, тропонин, α- и β-актинины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц.

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц и составляет около 55% общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка – около 470 000. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 5).

В составе молекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 000) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500–2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 5). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами.

Рис. 5. Схема строения молекулы миозина (а), миозинового пучка (б)
и миозиновой толстой нити (в)

Молекула миозина содержит значительное количество глутаминовой аминокислоты и имеет большой отрицательный заряд, что усиливает связывание свободных ионов Са 2+ и Мg 2+ . В присутствии ионов Са 2+ повышается АТФ-азная активность миозина и скорость гидролиза АТФ согласно уравнению

Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, используется для изменения конформации белка миозина и генерации напряжения между толстыми и тонкими нитями миозина в сокращающейся мышце. Посредством ионов Mg 2+ миозин способен присоединять молекулы АТФ и АДФ, а также взаимодействовать с молекулами актина, находящимися в составе тонких нитей миофибрилл.

Актин – второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей (рис. 6). Известны две его формы – глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Глобулярный актин – это шарообразный белок с молекулярной массой 42 000. На его долю приходится около 25% общей массы мышечного белка.

В присутствии Мg 2+ актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого филамента в виде спирали, получившего название F-актин. Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каждая молекула G-актина способна связывать один ион Ca 2+ , который играет важную роль в инициировании сокращения. Кроме того, молекула G-актина прочно связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Связывание АТФ G-акти­ном обычно сопровождается его полимеризацией с образованием F-актина и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. АДФ остается связанной с фибриллярным актином. Процесс полимеризации актина можно описать следующим уравнением:

F-актин активирует АТФ-азу миозина, что создает движущую силу процессу сокращения.

Рис. 6. Схема строения актиновой, или тонкой нити

Актин способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозиновый комплекс. Молярное соотношение актина и миозина в актомиозиновом комплексе – примерно 1:1. Нить F-актина может связывать большое число молекул миозина. Существенным свойством актомиозинового комплекса является диссоциация его в присутствии АТФ и Мg 2+ .

В состав тонких нитей наряду с актином входят и другие минорные белки – тропомиозин, тропонины, актинины.

Тропомиозин (Тм) – это структурный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити (см. рис. 6). На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно только для поперечно-полосатых мышц.

Тропонин (Тн) является регуляторным белком актиновой нити. Он состоит из трех субъединиц – ТнТ, ТнI и ТнС. Тропонин Т(ТнТ) обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (ТнI) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином.

Тропонин С (ТнС) – это Са 2+ — связывающий белок, структура и функции которого подобны широко распространенному в природе белку кальмодулину. Тропонин С, как и кальмодулин, связывает четыре иона Са 2+ на молекулу белка и имеет молекулярную массу 17 000. В присутствии Са 2+ изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения Тн по отношению к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

Читайте также:  Упражнения гимнастика для укрепления мышц живота

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов – ТнС, ТнI и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл.

Белки мышечной стромы в скелетной мышце представлены в основном коллагеном и эластином, которые входят в состав сарколеммы и Z-линий миофибрилл. Эти белки обладают эластичностью, большой упругостью, что имеет существенное значение для процесса сокращения и расслабления мышцы.

В состав сухого остатка мышц наряду с белками входят и другие вещества, среди которых выделяют азотсодержащие, безазотистые экстративные вещества и минеральные вещества.

К азотсодержащим веществам скелетных мышц относятся АТФ и продукты ее расщепления – АДФ и АМФ, а также креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др.

АТФ, содержащаяся в количестве 0,25-0,40%, и креатинфосфат, количество которого колеблется в пределах 0,4-1,0%, являются источниками энергии мышечного сокращения. Продукты их распада – АДФ, АМФ и креатин – оказывают регулирующее действие на обмен веществ в мышцах. Карнозин является дипептидом и участвует в переносе фосфатных групп, стимулирует работу ионных насосов, увеличивает амплитуду мышечного сокращения, которые снижаются при утомлении и этим способствуют восстановлению работоспособности. Карнитин участвует в переносе жирных кислот – важных энергетических источников – через мембраны митохондрий и тем самым способствует их окислению и энергообразованию.

В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд азотсодержащих фосфолипидов: фосфатидилхолин (лецитин), фосфатидилэтаноламин (кефалин), фосфатидилсерин и др. фосфолипиды участвуют в обменных процессах, являясь поставщиками холина и жирных кислот – субстратов тканевого дыхания. Другие азотсодержащие вещества – мочевина, мочевая кислота, пуриновые основания (аденин, гуанин) – являются промежуточными или конечными продуктами азотистого обмена и встречаются в мышцах в небольших количествах.

К безазотистым соединениям мышечной ткани относится гликоген, который находится в саркоплазме в свободном или связанном с белками состоянии и используется в мышцах как основной энергетический субстрат при напряженной работе. Количество его в зависимости от пищевого рациона питания и степени тренированности колеблется от 0,3 до 3,0% общей массы мышц. При тренировке увеличивается главным образом количество свободного гликогена.

В мышце содержится ряд промежуточных продуктов обмена углеводов – гексозофосфаты, пировиноградная и молочная кислоты.

Из липидов в мышечной ткани обнаруживаются триглицериды в виде капелек жира, а также холестерин.

Минеральные вещества составляют 1–1,5% общей массы мышцы. Состав их разнообразен. Основными катионами являются Na + , К + , Mg 2+ , Са 2+ . Катионы К + сосредоточены в основном внутри мышечных волокон, а Na + преимущественно в межклеточной жидкости. Они участвуют в процессах возбуждения мышц, запуске их сокращения. Среди анионов преобладают Сl – , Н2РО4 – , НРО4 2– , SO4 2– , НСО3 – .

В мышечной ткани содержится ряд микроэлементов: кобальт, железо, никель, бор, цинк и др. Они являются либо структурными компонентами сложных белковых молекул, либо активаторами ферментов. Все минеральные вещества играют важную роль в регуляции различных биохимических процессов в мышцах.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

источник

Химический состав мышц млекопитающих представлен в таб­лице 1. Как видно из таблицы 72-80% массы мышцы составляет вода. Большую часть сухого остатка (16-21%) образуют белки, остальное — органические вещества и минеральные соли.

Химический состав мышц млекопитающих (по Збарскому)

Азотсодержащие вещества (креатинин, карнозин, ансерин, карнитин)

Основные неорганические ионы:

К

Na

Са

Mg

Fe

Cl

Распределение белков в клетке выглядит так: в миофибриллах — 4% всех мышечных белков, в саркоплазме — 30%, в митохонд­риях — 14%, в сарколемме — 15%, в ядрах и других клеточных органеллах — около 1%.

Кроме основных сократительных белков, характеристика ко­торых была дана выше, следует отметить еще два: миостромин и миоглобин. Миостромин участвует в образовании сарколеммы и линии Z. Миоглобин — белок, по строению и функции подоб­ный гемоглобину; первичная структура миоглобина приведена выше. В отличие от гемоглобина он не обладает четвертичной струк­турой; однако сродство миоглобина к кислороду намного выше, чем у гемоглобина.

B мышцах человека содержится дипептид карнозин (аланилги­стидин), который принимает участие в ферментативном переносе фосфатных групп и оказывает стимулирующее влияние на передачу импульсов с нерва на мышцу, а также участвует в восстановле­нии утомленных мышц.

Из органических веществ небелковой природы отметим АТФ, креатинфосфат и гликоген. АТФ является главным источником энергии для мышечного сокращения, креатинфосфат — первый резерв ресинтеза АТФ; гликоген — основной запасной источник энергии в мышце.

Фосфатиды и холестерин входят в состав различных мембран мышечного волокна. Свободные аминокислоты используются биосинтезе мышечных белков.

B мышце содержится ряд промежуточных продуктов обмена угле­водов. К ним относятся, прежде всего, пировиноградная и мо­лочная кислоты, а также ферменты гликолиза.

Из минеральных веществ в мышцах имеются главным образом катионы К, Na, Mg, Са, анионы Cl, НРО, HPО. Перечисленные ионы играют важную роль в регуляции биохи­мических процессов в сокращающихся мышцах.

B основе мышечного сокращения лежат два процесса:

• спиральное скручивание сократительных белков;

• циклически повторяющееся образование и диссоциация ком­плекса между цепью миозина и актином.

Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва, где выделяется нейрогормон ацетилхолин, функцией которого яв­ляется передача импульсов. Сначала ацетилхолин взаимодействует с ацетилхолиновыми рецепторами, что приводит к распростране­нию потенциала действия вдоль сарколеммы. Все это вызывает увеличение проницаемости сарколеммы для катионов Na, которые устремляются внутрь мышечного волокна, нейтрализуя отрицательный заряд на внутренней поверхности сарколеммы. С сарколеммой связаны поперечные трубочки саркоплазматического ретикулума, по которым распространяется волна возбуждения. От трубочек волна возбуждения передается мембранам пузырьков и цистерн, которые оплетают миофибриллы на участках, где происходит взаи­модействие актиновых и миозиновых нитей. При передаче сигнала на цистерны саркоплазматического ретикулума, последние начина­ют освобождать находящийся в них Са. Высвобожденный Сасвязывается с Тн-С, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и далее на актин. Актин как бы освобождается из комплекса с компонентами тонких филамен­тов, в котором он находился. Далее актин взаимодействует с миозином, и результатом такого взаимодействия является образова­ние спайки, что делает возможным движение тонких нитей вдоль толстых.

Генерация силы (укорочение) обусловлена характером взаи­модействия между миозином и актином. На миозиновом стержне имеется подвижный шарнир, в области которого происходит по­ворот при связывании глобулярной головки миозина с опреде­ленным участком актина. Именно такие повороты, происходящие одновременно в многочисленны участках взаимодействия миозина и актина, являются причиной втягивания актиновых филаментов (тонких нитей) в H-зону. Здесь они контактируют (при максимальном укорочении) или даже перекрываются друг с другом, как это показано на рисунке 6.

Рис. 6. Механизм сокращения: а – состояние покоя; б – умеренное сокращение; в – максимальное сокращение

Энергию для этого процесса поставляет гидролиз АТФ. Когда АТФ присоединяется к головке молекулы миозина, где локализо­ван активный центр миозиновой АТФазы, связи между тонкой и толстой нитями не образуется. Появившийся катион кальция нейтрализует отрицательный заряд АТФ, способствуя сближению с активным центром миозиновой АТФазы. В результате происхо­дит фосфорилирование миозина, т. e. миозин заряжается энергией, которая используется для образования спайки с активом и для продвижения тонкой нити. После того как тонкая нить про­двинется на один «шаг», АДФ и фосфорная кислота отщепляются от актомиозинового комплекса. Затем к миозиновой головке присоединяется новая молекула АТФ, и весь процесс повторяет­ся со следующей головкой молекулы миозина.

Затрата АТФ необходима и для расслабления мышц. После прекращения действия двигательного импульса Сапереходит в цистерны саркоплазматического ретикулума. Тн-С теряет свя­занный с ним кальций, следствием этого являются конформаци­онные сдвиги в комплексе тропонин-тропомиозин, и Тн-I снова закрывает активные центры актина, делая их неспособными взаимодействовать с миозином. Концентрация Сав области со­кратительных белков становится ниже пороговой, и мышечные волокна теряют способность образовывать актомиозин.

B этих условиях эластические силы стромы, деформированной в момент сокращения, берут верх, и мышца расслабляется. При этом тонкие нити извлекаются из пространства между толстыми нитями диска A, зона H и диск I приобретают первоначальную длину, линии Z отдаляются друг от друга на прежнее расстояние. Мышца становится тоньше и длиннее.

Скорость гидролиза АТФ при мышечной работе огромна: до 10 мк моль на 1 г мышцы за 1 мин. Общие запасы АТФ невелики, поэтому для обеспечения нормальной работы мышц АТФ должна восстанавливаться с той же скоростью, с какой она расходуется.

источник

Поднимите руку. Теперь сожмите кулак. Сделайте шаг. Правда, легко? Человек выполняет привычные действия практически не задумываясь. Около 700 мышц (от 639 до 850, согласно различным способам подсчета) позволяют человеку покорять Эверест, спускаться на морские глубины, рисовать, строить дома, петь и наблюдать за облаками.

Но скелетная мускулатура — далеко не все мускулы человеческого тела. Благодаря работе гладкой мускулатуры внутренних органов, по кишечнику идет перистальтическая волна, совершается вдох, сокращается, обеспечивая жизнь, самая важная мышца человеческого тела — сердце.

Мышца (лат. muskulus) — орган тела человека и животных, образованный мышечной тканью. Мышечная ткань имеет сложное строение: клетки-миоциты и покрывающая их оболочка — эндомизий образуют отдельные мышечные пучки, которые, соединяясь вместе, образуют непосредственно мышцу, одетую для защиты в плащ из соединительной ткани или фасцию.

Мышцы тела человека можно поделить на:

Как видно из названия, скелетный тип мускулатуры крепится к костям скелета. Второе название — поперечно-полосатая (за счет поперечной исчерченности), которая видна при микроскопии.К этой группе относятся мышцы головы, конечностей и туловища. Движения их произвольные, т.е. человек может ими управлять. Эта группа мышц человека обеспечивает передвижение в пространстве, именно их с помощью тренировок можно развить или «накачать».

Гладкая мускулатура входит в состав внутренних органов — кишечника, мочевого пузыря, стенки сосудов, сердца. Благодаря ее сокращению повышается артериальное давление при стрессе или передвигается пищевой комок по желудочно-кишечному тракту.

Сердечная — характерна только для сердца, обеспечивает непрерывную циркуляцию крови в организме.

Интересно узнать, что первое мышечное сокращение происходит уже на четвертой неделе жизни эмбриона – это первый удар сердца. С этого момента и до самой смерти человека сердце не останавливается ни на минуту. Единственная причина остановки сердца в течение жизни — операция на открытом сердце, но тогда за этот важный орган работает АИК (аппарат искусственного кровообращения).

Единицей строения мышечной ткани является мышечное волокно. Даже отдельное мышечное волокно способно сокращаться, что свидетельствует о том, что мышечное волокно – это не только отдельная клетка, но и функционирующая физиологическая единица, способная выполнять определенное действие.

Отдельная мышечная клетка покрыта сарколеммой – прочной эластичной мембраной, которую обеспечивают белки коллаген и эластин. Эластичность сарколеммы позволяет мышечному волокну растягиваться, а некоторым людям проявлять чудеса гибкости – садиться на шпагат и выполнять другие трюки.

В сарколемме, как прутья в венике, плотно уложены нити миофибрилл, составленные из отдельных саркомеров. Толстые нити миозина и тонкие нити актина формируют многоядерную клетку, причем диаметр мышечного волокна – не строго фиксированная величина и может варьироваться в довольно большом диапазоне от 10 до 100 мкм. Актин, входящий в состав миоцита, — составная часть структуры цитоскелета и обладает способностью сокращаться. В состав актина входит 375 аминокислотных остатка, что составляет около 15% миоцита. Остальные 65 % мышечного белка представлены миозином. Две полипептидные цепочки из 2000 аминокислот формируют молекулу миозина. При взаимодействии актина и миозина формируется белковый комплекс — актомиозин.

Когда анатомы в Средние века начали темными ночами выкапывать трупы, чтобы изучить строение человеческого тела, встал вопрос о названиях мускулов. Ведь нужно было объяснить зевакам, которые собрались в анатомическом театре, что же ученый в данный момент кромсает остро заточенным ножом.

Ученые решили их называть либо по костям, к которым они крепятся (например, грудинно-ключично-сосцевидная мышца), либо по внешнему виду (например, широчайшая мышца спины или трапециевидная), либо по функции, которую они выполняют (длинный разгибатель пальцев). Некоторые мышцы имеют исторические названия. Например, портняжная названа так потому, что приводила в движение педаль швейной машины. Кстати, эта мышца — самая длинная в человеческом теле.

источник